जैवअकार्बनिक रसायन: आयन परिवहन, ऑक्सीजन वाहक, इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण, नाइट्रोजन स्थिरीकरण व धातु-एंज़ाइम

GATE रसायन (CY) पेपर के खंड 2 का जैवअकार्बनिक रसायन उप-शीर्षक, उसके अपने क्रम में: Na⁺ व K⁺ का परिवहन; ऑक्सीजन बंधन, परिवहन व उपयोग; इलेक्ट्रॉन-स्थानांतरण अभिक्रियाएँ; नाइट्रोजन स्थिरीकरण; तथा मैग्नीशियम, मॉलिब्डेनम, लौह, कोबाल्ट, ताँबा व जस्ता युक्त धातु-एंज़ाइम। बल इस पर है कि पिछले अध्यायों का उपसहसंयोजन रसायन क्या समझाता है — चक्रण अवस्थाएँ, ज्यामिति, लुइस अम्लता, रेडॉक्स विभव व धातु का चयन — न कि आसपास के जीवविज्ञान पर।

1. Na⁺ व K⁺ परिवहन

कोशिकाएँ भीतर K⁺ (लगभग 140 mM) तथा बाहर Na⁺ (लगभग 145 mM) ऊँचा रखती हैं, और यह प्रवणता तंत्रिका आवेग व पोषक ग्रहण चलाती है। Na⁺/K⁺-ATPase इसे सक्रिय परिवहन से बनाए रखता है: प्रत्येक चक्र एक ATP जल-अपघटित कर 3 Na⁺ बाहर व 2 K⁺ भीतर ले जाता है, अतः यह विद्युतजनक है, एक शुद्ध धनावेश निर्यात करते हुए। प्रवणता के साथ निष्क्रिय गति आयन वाहिकाओं से होती है। K⁺ वाहिका छोटे Na⁺ से लगभग 10⁴ गुना बेहतर K⁺ का चालन करती है क्योंकि उसका चयन-छन्नक मुख्य-शृंखला कार्बोनिल ऑक्सीजनों से पंक्तिबद्ध है, जो विजलीकृत K⁺ के चारों ओर के जल अणुओं का ठीक स्थान लेने हेतु दूरी पर हैं; Na⁺ इतना छोटा है कि सभी द्वारा एक साथ विलायित नहीं हो सकता, अतः उसका जल त्यागना छन्नक से मिलने वाले लाभ से महँगा पड़ता है।

यही आकार-मिलान आयनोफ़ोर समझाता है, छोटे अणु जो झिल्लियों के पार आयन ले जाते हैं: वैलिनोमाइसिन, एक चक्रीय डेप्सीपेप्टाइड, K⁺ को छह कार्बोनिल ऑक्सीजनों में लपेटता है और प्रबल K⁺-चयनात्मक है; संश्लेषित क्राउन ईथर व क्रिप्टैंड गुहा-आकार से चुनते हैं — K⁺ हेतु 18-क्राउन-6, Na⁺ हेतु 15-क्राउन-5, Li⁺ हेतु 12-क्राउन-4 — और त्रि-विमीय क्रिप्टैंड और भी प्रबलता से बाँधते हैं (बृहद्द्विचक्रीय प्रभाव)।

2. ऑक्सीजन बंधन, परिवहन व उपयोग

मायोग्लोबिन (एकलक, मांसपेशी में O₂ संग्रह करता) व हीमोग्लोबिन (α₂β₂ चतुष्टय, रक्त में O₂ परिवहन करता) O₂ को एक हीम पर वहन करते हैं: पॉर्फ़िरिन में Fe(II), वलय के नीचे समीपस्थ हिस्टिडीन से जुड़ा, छठा स्थल O₂ हेतु मुक्त। विऑक्सी-हीमोग्लोबिन में लौह उच्च-चक्रण Fe(II), पंच-उपसहसंयोजी व पॉर्फ़िरिन छिद्र हेतु बहुत बड़ा है, अतः तल से लगभग 40 pm बाहर बैठता है। O₂ बंधन पर वह निम्न-चक्रण बनकर सिकुड़ता है और तल में आ जाता है, समीपस्थ हिस्टिडीन व जुड़ी कुंडलिनी को साथ खींचते हुए; यह गति उपइकाई अंतरापृष्ठों के पार संचरित होकर शेष हीमों की O₂ बंधुता बढ़ाती है — सहकारिता। अतः मायोग्लोबिन अतिपरवलयिक बंधन वक्र Y = p/(p + P₅₀) तथा हीमोग्लोबिन हिल समीकरण Y/(1 − Y) = (p/P₅₀)ⁿ, n ≈ 2.8, से वर्णित सिग्मॉइड वक्र देता है। ऑक्सीहीमोग्लोबिन प्रतिचुंबकीय है और युग्मित चक्रणों सहित सुपरऑक्साइड से जुड़े Fe(III) के रूप में सर्वोत्तम वर्णित है; एक दूरस्थ हिस्टिडीन बद्ध O₂ से हाइड्रोजन-आबंध बनाता है, CO द्वारा पसंद रैखिक बंधन को हतोत्साहित करता है, और इस प्रकार CO का स्वाभाविक लाभ घटाता है।

तीन प्राकृतिक ऑक्सीजन वाहक
वाहकधातु स्थलO₂ कैसे जुड़ती हैरंग परिवर्तन
हीमोग्लोबिन, मायोग्लोबिन (कशेरुकी)समीपस्थ His सहित एक Fe(II) हीमएक Fe पर, सिरे से, मुड़ी हुई (Fe(III)–O₂⁻ वर्णन)गहरा लाल (विऑक्सी) से चमकीला लाल (ऑक्सी)
हीमोसायनिन (संधिपाद, मोलस्क)दो Cu(I), प्रत्येक तीन His से जुड़ादो Cu(II) के बीच पार्श्व-सेतु परॉक्साइड μ-η²:η²रंगहीन (विऑक्सी) से नीला (ऑक्सी)
हीमएरिथ्रिन (समुद्री कृमि)सेतु ऑक्सो/हाइड्रॉक्सो सहित अ-हीम द्वि-लौहयुग्म के एक Fe(III) पर सिरे से हाइड्रोपरॉक्साइड के रूप मेंरंगहीन (विऑक्सी) से बैंगनी-गुलाबी (ऑक्सी)

उपयोग। ऊतकों तक पहुँची O₂ सूत्रकणिकाओं में साइटोक्रोम c ऑक्सीडेज़ द्वारा अपचित होती है, जिसका हीम a₃–Cu_B स्थल चार इलेक्ट्रॉन व चार प्रोटॉन लेकर O₂ को दो जल अणुओं में अपचित करता है, आंशिक अपचित मध्यवर्ती मुक्त किए बिना। साइटोक्रोम P450 सिस्टीन थायोलेट लिगंड वाले हीम से O₂ का एक ऑक्सीजन परमाणु C–H आबंधों में डालता है (एकऑक्सीजनीकरण, उच्च-संयोजी लौह–ऑक्सो स्पीशीज़ द्वारा), औषधि उपापचय में केंद्रीय।

3. इलेक्ट्रॉन-स्थानांतरण प्रोटीन

जैविक इलेक्ट्रॉन वाहक अल्प संरचनात्मक परिवर्तन के साथ दो ऑक्सीकरण अवस्थाओं के बीच चक्र करते हैं, जो पुनर्गठन ऊर्जा छोटी तथा इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण तीव्र रखता है (बाह्य-मंडल, मार्कस व्यवहार)। साइटोक्रोम हीम Fe(III)/Fe(II) प्रयुक्त करते हैं, दो अक्षीय प्रोटीन लिगंडों सहित (साइटोक्रोम c में His/Met) ताकि O₂ हेतु कोई स्थल न बचे। लौह–सल्फ़र प्रोटीन: रूब्रेडॉक्सिन (चार सिस्टीन थायोलेटों में एक Fe), पादप-प्रकार फ़ेरेडॉक्सिन ([2Fe–2S]), तथा घनाकार [4Fe–4S] गुच्छ; वही घन जीवाणु फ़ेरेडॉक्सिनों में प्रबल ऋणात्मक विभवों पर [4Fe–4S]²⁺/⁺ तथा उच्च-विभव लौह प्रोटीनों (HiPIP) में धनात्मक विभवों पर [4Fe–4S]³⁺/²⁺ के रूप में कार्य करता है, प्रोटीन परिवेश युग्म चुनता है। नीले (प्रकार 1) ताम्र प्रोटीन — प्लास्टोसायनिन, ऐज़्यूरिन — Cu को दो His, एक Cys व एक दुर्बल Met से विकृत चतुष्फलकीय ज्यामिति में बाँधते हैं जो Cu(II) व Cu(I) की वरीयताओं के बीच है ("एंटैटिक" अवस्था), पुनर्गठन न्यूनतम करते हुए; उनका तीव्र नीला रंग (लगभग 600 nm पर ε ≈ 5000) S(Cys) → Cu(II) आवेश स्थानांतरण है, किसी भी d–d पट्ट से कहीं प्रबल।

4. नाइट्रोजन स्थिरीकरण

नाइट्रोजनेज़ N₂, जिसका त्रि-आबंध (945 kJ/mol) उसे सबसे कम अभिक्रियाशील अणुओं में रखता है, को कक्ष ताप व 1 atm पर अमोनिया में अपचित करता है — हेबर प्रक्रम का जैविक समकक्ष। इसमें दो प्रोटीन हैं। Fe प्रोटीन, [4Fe–4S] गुच्छ वहन करता, MgATP बाँधकर जल-अपघटित करता है और इलेक्ट्रॉन एक-एक कर पहुँचाता है; MoFe प्रोटीन में P-गुच्छ (Fe₈S₇) है, जो इलेक्ट्रॉन आगे बढ़ाता है, तथा FeMo-सहकारक, केंद्रीय कार्बाइड व मॉलिब्डेनम पर होमोसाइट्रेट सहित MoFe₇S₉C, जहाँ N₂ जुड़कर अपचित होती है। सीमांत रससमीकरणमिति N₂ + 8H⁺ + 8e⁻ + 16MgATP → 2NH₃ + H₂ + 16MgADP + 16Pᵢ है: प्रत्येक अपचित N₂ हेतु एक H₂ अनिवार्यतः बनता है, अतः छह नहीं, आठ इलेक्ट्रॉन प्रयुक्त होते हैं। वैनेडियम व केवल-लौह नाइट्रोजनेज़ भी होते हैं।

5. Mg, Mo, Fe, Co, Cu व Zn के धातु-एंज़ाइम

पाठ्यक्रम द्वारा नामित धातु-एंज़ाइम
धातुउदाहरणधातु क्या करती है
Mgक्लोरोफ़िल; काइनेज़ व ATPase (Mg–ATP); एनोलेज़; RuBisCOलुइस अम्ल जो फ़ॉस्फ़ेट को बाँधकर अभिविन्यस्त करता है; क्लोरिन वलय में प्रकाश संग्रहण
Moनाइट्रोजनेज़; ज़ैंथीन ऑक्सीडेज़, सल्फ़ाइट ऑक्सीडेज़, नाइट्रेट रिडक्टेज़ (मॉलिब्डोप्टेरिन एंज़ाइम)Mo(VI)/Mo(IV) चक्र से ऑक्सीजन-परमाणु स्थानांतरण; FeMo-co में N₂ अपचयन
Feकैटालेज़, परॉक्सिडेज़, साइटोक्रोम P450, मीथेन मोनोऑक्सीजिनेज़, राइबोन्यूक्लियोटाइड रिडक्टेज़उच्च-संयोजी Fe=O स्पीशीज़ द्वारा रेडॉक्स व O₂ सक्रियण
Coविटामिन B₁₂ (कोबालामिन) एंज़ाइम: मेथियोनीन सिंथेज़, मेथिलमैलोनिल-CoA म्यूटेज़कोरिन वलय में Co; Co–C आबंध समांश-विदलन पुनर्व्यवस्थाओं हेतु मूलक देता है; Co(I) द्वारा मेथिल स्थानांतरण
CuCu/Zn सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज़; टाइरोसिनेज़; साइटोक्रोम c ऑक्सीडेज़; सेरुलोप्लाज़्मिनCu(II)/Cu(I) रेडॉक्स; O₂ बंधन व सक्रियण
Znकार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़; कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ A; ऐल्कोहॉल डिहाइड्रोजिनेज़; ज़िंक फ़िंगररेडॉक्स-निष्क्रिय लुइस अम्ल (d¹⁰): जल या C=O सक्रिय करता है; ज़िंक फ़िंगर में संरचनात्मक

कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़ दर्शाता है कि जल-अपघटनी रसायन हेतु जस्ता क्यों चुना जाता है। तीन हिस्टिडीनों से जुड़ा Zn²⁺ एक जल अणु रखता है जिसका pKa लगभग 15.7 से घटकर लगभग 7 हो जाता है, अतः शरीरक्रियात्मक pH पर वह अधिकांशतः Zn–OH⁻ है, स्थान पर रखा प्रबल नाभिकस्नेही; वह CO₂ पर आक्रमण कर बद्ध बाइकार्बोनेट देता है, जिसे जल विस्थापित करता है, और चक्र — ज्ञात सबसे तीव्र एंज़ाइमों में, टर्नओवर लगभग 10⁶ s⁻¹ — प्रोटॉन स्थानांतरण से सीमित है। Zn²⁺ आदर्श है क्योंकि d¹⁰ होने से उसकी कोई लिगंड-क्षेत्र वरीयता नहीं (लचीली ज्यामिति), वह रेडॉक्स-सक्रिय नहीं (अवांछित मूलक रसायन नहीं), और पर्याप्त प्रबल लुइस अम्ल है। कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ A में वही Zn²⁺ जल द्वारा आक्रमण हेतु पेप्टाइड C=O को ध्रुवित करता है। विटामिन B₁₂ रसायन दुर्बल Co–C आबंध पर टिका है: ऐडीनोसिलकोबालामिन का समांश-विदलन Co(II) व एक 5′-डीऑक्सीऐडीनोसिल मूलक देता है जो हाइड्रोजन खींचकर कार्बन-कंकाल पुनर्व्यवस्थाएँ आरंभ करता है, जबकि मेथिलकोबालामिन Co(I), एक अति-नाभिकस्नेही, द्वारा CH₃⁺ होमोसिस्टीन को देता है।

मुख्य बिंदु

  • Na⁺/K⁺-ATPase प्रति ATP 3 Na⁺ बाहर व 2 K⁺ भीतर ले जाता है; K⁺ वाहिकाएँ, वैलिनोमाइसिन व क्राउन ईथर आकार व विजलीकरण मूल्य से चुनते हैं।
  • विऑक्सी-Hb में उच्च-चक्रण, तल से बाहर Fe(II) है; O₂ बंधन उसे निम्न-चक्रण व तल में बनाता है, जो सहकारिता चलाता है; हीमोसायनिन O₂ को दो Cu के बीच μ-η²:η² परॉक्साइड, हीमएरिथ्रिन एक Fe पर हाइड्रोपरॉक्साइड के रूप में बाँधता है।
  • साइटोक्रोम, Fe–S प्रोटीन व नीले ताम्र प्रोटीन न्यूनतम पुनर्गठन सहित इलेक्ट्रॉन स्थानांतरित करते हैं; नीला रंग S(Cys) → Cu(II) LMCT है।
  • नाइट्रोजनेज़: N₂ + 8H⁺ + 8e⁻ + 16ATP → 2NH₃ + H₂; N₂, FeMo-सहकारक MoFe₇S₉C पर जुड़ती है।
  • Zn²⁺ जल-अपघटन का रेडॉक्स-निष्क्रिय लुइस अम्ल है (कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़ का Zn–OH⁻); B₁₂ में Co, Co–C समांश-विदलन से कार्य करता है; Mo एंज़ाइम ऑक्सीजन परमाणु स्थानांतरित करते हैं; Mg फ़ॉस्फ़ेट सँभालता है।

अभ्यास प्रश्न (16)

उत्तर खोलने से पहले प्रत्येक प्रश्न हल करें। हर व्याख्या सही विकल्प के साथ लुभावना गलत विकल्प भी बताती है, क्योंकि अंक वहीं जाते हैं।

  1. प्रति जल-अपघटित ATP, Na⁺/K⁺-ATPase कोशिका से कितने Na⁺ आयन बाहर पंप करता है?

    संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।

    उत्तर देखें

    उत्तर: 3

    प्रत्येक चक्र प्रति ATP 3 Na⁺ निर्यात व 2 K⁺ आयात करता है। असमान विनिमय ही पंप को विद्युतजनक बनाता है; 2 उत्तर Na⁺ गणना को K⁺ गणना से मिला देता है।

  2. Na⁺/K⁺-ATPase का एक चक्र कोशिका से बाहर कितना शुद्ध आवेश, मूल आवेश की इकाइयों में, ले जाता है?

    संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।

    उत्तर देखें

    उत्तर: 1

    3 Na⁺ बाहर (+3) व 2 K⁺ भीतर (बाहर हेतु −2) प्रति ATP शुद्ध +1 निर्यात देते हैं, जो कोशिका के भीतर ऋणात्मक विश्राम विभव में सीधा योगदान देता है। 5 उत्तर आयनों को घटाने के बजाय जोड़ता है।

  3. K⁺ वाहिका छोटे Na⁺ से कहीं बेहतर K⁺ का चालन क्यों करती है?

    1. उसका कार्बोनिल-पंक्तिबद्ध छन्नक K⁺ के जलयोजन कोश का ठीक स्थान लेता है, पर Na⁺ को भली-भाँति विलायित करने हेतु बहुत चौड़ा है
    2. Na⁺ छिद्र में प्रवेश हेतु बहुत बड़ा है
    3. वाहिका Na⁺ को सहसंयोजी रूप से बाँधती है
    4. K⁺, ATP जल-अपघटन सहित परिवहित होता है
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — उसका कार्बोनिल-पंक्तिबद्ध छन्नक K⁺ के जलयोजन कोश का ठीक स्थान लेता है, पर Na⁺ को भली-भाँति विलायित करने हेतु बहुत चौड़ा है

    चयन विजलीकरण से है: K⁺ अपना जल खोकर तुरंत छन्नक के ऑक्सीजनों द्वारा सही दूरियों पर विलायित होता है, अतः मूल्य चुक जाता है; Na⁺ छोटा है, बड़ा नहीं, और एक साथ सभी ऑक्सीजनों को नहीं छू सकता। वाहिकाएँ निष्क्रिय हैं; पंप ATP प्रयुक्त करता है।

  4. O₂ जुड़ने पर हीमोग्लोबिन उपइकाई के लौह के साथ क्या होता है?

    1. पॉर्फ़िरिन तल से बाहर उच्च-चक्रण Fe(II) निम्न-चक्रण बनकर तल में आ जाता है
    2. निम्न-चक्रण Fe(II) उच्च-चक्रण बनकर तल से बाहर जाता है
    3. Fe(II) अनुत्क्रमणीय रूप से Fe(III) में ऑक्सीकृत होकर मुक्त होता है
    4. समीपस्थ हिस्टिडीन वियोजित हो जाता है
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — पॉर्फ़िरिन तल से बाहर उच्च-चक्रण Fe(II) निम्न-चक्रण बनकर तल में आ जाता है

    पंच-उपसहसंयोजी उच्च-चक्रण Fe(II) वलय छिद्र हेतु बहुत बड़ा है और तल से बाहर बैठता है; षट्-उपसहसंयोजी ऑक्सी रूप निम्न-चक्रण, छोटा व तल में है। यह गति समीपस्थ His को खींचती और सहकारिता के पीछे का संरूपण परिवर्तन आरंभ करती है। अनुत्क्रमणीय ऑक्सीकरण मेटहीमोग्लोबिन देता है, जो O₂ नहीं ले जा सकता।

  5. मायोग्लोबिन P₅₀ = 2.8 torr सहित Y = p/(p + P₅₀) के अनुसार O₂ बाँधता है। 8.4 torr O₂ आंशिक दाब पर मायोग्लोबिन का कितना अंश ऑक्सीजनीकृत है, दो दशमलव स्थानों तक?

    संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।

    उत्तर देखें

    उत्तर: 0.75

    Y = 8.4/(8.4 + 2.8) = 8.4/11.2 = 0.75। वक्र अतिपरवलयिक है क्योंकि प्रत्येक मायोग्लोबिन में एक स्वतंत्र हीम है; p को P₅₀ से दुगुना करने पर केवल 0.67 मिलता है, हीमोग्लोबिन की तीव्र सिग्मॉइड वृद्धि से बहुत कम।

  6. एक आदर्शीकृत सहकारी O₂ वाहक n = 3 सहित हिल समीकरण Y/(1 − Y) = (p/P₅₀)ⁿ का पालन करता है। p = 2P₅₀ पर उसकी भिन्नात्मक संतृप्ति Y, दो दशमलव स्थानों तक, क्या है?

    संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।

    उत्तर देखें

    उत्तर: 0.89

    Y/(1 − Y) = 2³ = 8, अतः Y = 8/9 = 0.889, अर्थात 0.89। उसी दाब पर असहकारी वाहक (n = 1) Y = 2/3 = 0.67 देता है: सहकारिता ही हीमोग्लोबिन को संकीर्ण दाब-परिसर में फेफड़ों में पूरा भरने व ऊतकों में खाली होने देती है।

  7. अनेक मोलस्कों व संधिपादों का ऑक्सीजन वाहक, हीमोसायनिन, में होता है

    1. प्रति O₂ दो ताम्र आयन, ऑक्सीजनीकृत होने पर नीला होते हुए
    2. हीमोग्लोबिन जैसा हीम लौह
    3. एक अ-हीम द्वि-लौह स्थल
    4. एक एकल जस्ता आयन
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — प्रति O₂ दो ताम्र आयन, ऑक्सीजनीकृत होने पर नीला होते हुए

    नाम के बावजूद हीमोसायनिन में हीम नहीं: दो Cu(I) आयन, प्रत्येक तीन हिस्टिडीनों से, O₂ को दो Cu(II) के बीच पार्श्व μ-η²:η² परॉक्साइड के रूप में बाँधते हैं, और ऑक्सी रूप परॉक्साइड → Cu(II) आवेश स्थानांतरण से नीला है। अ-हीम द्वि-लौह वाहक हीमएरिथ्रिन है।

  8. ऑक्सीहीमएरिथ्रिन में डाइऑक्सीजन किस रूप में जुड़ी है?

    1. द्वि-लौह युग्म के एक लौह पर सिरे से, सेतु ऑक्सो से हाइड्रोजन-आबंधित हाइड्रोपरॉक्साइड के रूप में
    2. दो ताम्र आयनों के बीच पार्श्व रूप से
    3. हिस्टिडीन के ट्रांस एक हीम लौह पर
    4. प्रोटीन में मुक्त सुपरऑक्साइड मूलक के रूप में
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — द्वि-लौह युग्म के एक लौह पर सिरे से, सेतु ऑक्सो से हाइड्रोजन-आबंधित हाइड्रोपरॉक्साइड के रूप में

    विऑक्सीहीमएरिथ्रिन में युग्म के एक Fe(II) पर रिक्त स्थल है; O₂ वहाँ जुड़ती है, दोनों लौह Fe(III) में ऑक्सीकृत होते हैं, और सेतु हाइड्रॉक्साइड का प्रोटॉन खिसककर Fe–OOH देता है जो μ-ऑक्सो से वापस हाइड्रोजन-आबंधित है। दो धातुओं के बीच पार्श्व बंधन हीमोसायनिन की विधि है।

  9. निम्न में से कौन-से प्रोटीन मुख्यतः इलेक्ट्रॉन वाहक के रूप में कार्य करते हैं?

    1. साइटोक्रोम c
    2. फ़ेरेडॉक्सिन
    3. प्लास्टोसायनिन
    4. कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — साइटोक्रोम c; B — फ़ेरेडॉक्सिन; C — प्लास्टोसायनिन

    साइटोक्रोम c (हीम Fe(III)/Fe(II)), फ़ेरेडॉक्सिन (Fe–S गुच्छ) व प्लास्टोसायनिन (प्रकार 1 Cu(II)/Cu(I)) इलेक्ट्रॉनों का आवागमन कराते हैं। कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़ CO₂ के जलयोजन हेतु रेडॉक्स-निष्क्रिय Zn²⁺ को लुइस अम्ल के रूप में प्रयुक्त करता है, बिना किसी इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण के।

  10. प्लास्टोसायनिन का तीव्र नीला रंग (लगभग 600 nm पर ε ≈ 5000 L mol⁻¹ cm⁻¹) किससे उत्पन्न होता है?

    1. सिस्टीन थायोलेट → Cu(II) आवेश स्थानांतरण
    2. अष्टफलकीय Cu(II) का d–d संक्रमण
    3. Cu(I) → लिगंड आवेश स्थानांतरण
    4. हीम π → π* पट्ट
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — सिस्टीन थायोलेट → Cu(II) आवेश स्थानांतरण

    हज़ारों का ε लापोर्ट-वर्जित d–d पट्ट (ε लगभग 100 से कम) से कहीं अधिक है; यह अनुमत S(Cys) π → Cu(II) LMCT है, विकृत चतुष्फलकीय स्थल के छोटे Cu–S आबंध से अनुकूलित। Cu(I), d¹⁰ व रंगहीन है, और कोई हीम नहीं है।

  11. उच्च-विभव लौह प्रोटीन (HiPIP) व जीवाणु फ़ेरेडॉक्सिन दोनों में [4Fe–4S] घन हैं, फिर भी उनके विभव लगभग 0.7 V भिन्न हैं। सर्वोत्तम व्याख्या है कि

    1. HiPIP, [4Fe–4S]³⁺/²⁺ युग्म तथा फ़ेरेडॉक्सिन [4Fe–4S]²⁺/⁺ युग्म प्रयुक्त करते हैं, प्रोटीन परिवेश तय करता है कि कौन-सा युग्म सुलभ है
    2. HiPIP में एक लौह के स्थान पर ताम्र है
    3. फ़ेरेडॉक्सिन में घन से जुड़े हीम समूह हैं
    4. दोनों गुच्छों में सल्फ़र परमाणुओं की संख्या भिन्न है
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — HiPIP, [4Fe–4S]³⁺/²⁺ युग्म तथा फ़ेरेडॉक्सिन [4Fe–4S]²⁺/⁺ युग्म प्रयुक्त करते हैं, प्रोटीन परिवेश तय करता है कि कौन-सा युग्म सुलभ है

    वही Fe₄S₄ क्रोड तीन सुलभ अवस्थाएँ, 3+, 2+ व 1+, रखता है। HiPIP का जलविरागी, दुर्बल हाइड्रोजन-आबंधित कोष्ठ अधिक ऑक्सीकृत युग्म (लगभग +0.35 V) स्थायी करता है, जबकि फ़ेरेडॉक्सिन 2+/1+ (लगभग −0.4 V) चक्र करते हैं। कोई ताम्र या हीम नहीं, और क्रोड संघटन समान है।

  12. नाइट्रोजनेज़ की सीमांत रससमीकरणमिति में प्रति अपचित N₂ कितने MgATP अणु जल-अपघटित होते हैं?

    संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।

    उत्तर देखें

    उत्तर: 16

    N₂ + 8H⁺ + 8e⁻ + 16MgATP → 2NH₃ + H₂ + 16MgADP + 16Pᵢ: Fe प्रोटीन से स्थानांतरित प्रति इलेक्ट्रॉन दो ATP, और आठ इलेक्ट्रॉन क्योंकि एक H₂ अनिवार्यतः बनता है। केवल 2NH₃ हेतु छह इलेक्ट्रॉन गिनने पर 12 आता है।

  13. अनिवार्य उत्पादित H₂ सहित नाइट्रोजनेज़ प्रति स्थिरीकृत N₂ अणु कितने इलेक्ट्रॉन प्रयुक्त करता है?

    संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।

    उत्तर देखें

    उत्तर: 8

    छह इलेक्ट्रॉन N₂ को 2NH₃ में अपचित करते हैं और दो और प्रत्येक टर्नओवर के साथ मुक्त H₂ बनाते हैं: 6 + 2 = 8। रासायनिक न्यूनतम 6 वह है जो हेबर प्रक्रम सुझाता, परंतु एंज़ाइम सदा H₂ उत्सर्जित करता है।

  14. विटामिन B₁₂ के कोरिन वलय के केंद्र में कौन-सी धातु है?

    1. कोबाल्ट
    2. लौह
    3. निकेल
    4. मैग्नीशियम
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — कोबाल्ट

    कोबालामिन में कोरिन वलय में कोबाल्ट है, Co(III), Co(II) व Co(I) में चक्र करता; उसका दुर्बल Co–C आबंध म्यूटेज़ अभिक्रियाओं में प्रयुक्त मूलकों का स्रोत है। लौह हीम में, मैग्नीशियम क्लोरोफ़िल में तथा निकेल संबंधित F430 सहकारक में है।

  15. कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़ में CO₂ पर आक्रमण करने वाली स्पीशीज़ है

    1. जस्ता-बद्ध हाइड्रॉक्साइड, जो इसलिए बनता है कि Zn²⁺ उपसहसंयोजित जल का pKa लगभग 7 तक घटाता है
    2. जस्ता-बद्ध हाइड्राइड
    3. Zn(III) ऑक्सो स्पीशीज़
    4. विलयन से मुक्त OH⁻
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — जस्ता-बद्ध हाइड्रॉक्साइड, जो इसलिए बनता है कि Zn²⁺ उपसहसंयोजित जल का pKa लगभग 7 तक घटाता है

    तीन His से जुड़ा Zn²⁺ लुइस अम्ल की भाँति कार्य करता है, अतः बद्ध जल उदासीन pH के निकट आयनित होता है और Zn–OH⁻, CO₂ बंधन कोष्ठ के पास स्थित होता है। Zn, d¹⁰ व रेडॉक्स-निष्क्रिय है, अतः Zn(III) व हाइड्राइड रसायन सम्मिलित नहीं; pH 7 पर मुक्त हाइड्रॉक्साइड दुर्लभ है।

  16. निम्न में से कौन-से एंज़ाइमों में मॉलिब्डेनम है?

    1. नाइट्रोजनेज़ (सामान्य रूप)
    2. ज़ैंथीन ऑक्सीडेज़
    3. सल्फ़ाइट ऑक्सीडेज़
    4. कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ A
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — नाइट्रोजनेज़ (सामान्य रूप); B — ज़ैंथीन ऑक्सीडेज़; C — सल्फ़ाइट ऑक्सीडेज़

    सामान्य नाइट्रोजनेज़ के FeMo-सहकारक में Mo है, और ज़ैंथीन व सल्फ़ाइट ऑक्सीडेज़ मॉलिब्डोप्टेरिन से बद्ध Mo वहन करते हैं, Mo(VI)/Mo(IV) द्वारा ऑक्सीजन-परमाणु स्थानांतरण करते हुए। कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ A एक जस्ता पेप्टिडेज़ है।