जैवरसायन व आण्विक जीवविज्ञान: जैवअणु, केंद्रीय सिद्धांत, ग्लाइकोलिसिस व क्रेब्स चक्र, एंज़ाइम, हार्मोन, विटामिन व खनिज
2. प्रोटीन: अनुक्रम से आकार तक
प्रोटीन 20 मानक L-α-ऐमीनो अम्लों के बहुलक हैं जो पेप्टाइड बंधों से जुड़े होते हैं। पेप्टाइड बंध में आंशिक द्विबंध गुण होता है, अतः वह समतलीय और लगभग सदा trans होता है; केवल प्रत्येक α-कार्बन पर φ व ψ कोण घूमते हैं। प्राथमिक संरचना अनुक्रम है; द्वितीयक संरचना मुख्य शृंखला का स्थानीय, हाइड्रोजन-बंधित वलन है; तृतीयक संरचना एक शृंखला का पूर्ण वलन है, जो मुख्यतः जलविरागी पार्श्व-शृंखलाओं के भीतर छिपने से प्रेरित है; चतुष्क संरचना शृंखलाओं का संयोजन है, जैसे हीमोग्लोबिन (α₂β₂), जिसकी सहकारी उप-इकाइयाँ सिग्मॉइड O₂-बंधन वक्र देती हैं, जबकि एकल-शृंखला मायोग्लोबिन अतिपरवलय देता है। ऐनफ़िन्सन ने दिखाया कि विकृत राइबोन्यूक्लिएज़ यूरिया व अपचायक हटते ही सक्रिय एंज़ाइम में पुनः वलित हो जाता है: वलन की सूचना अनुक्रम में ही है।
| संरचना | ज्यामिति | प्राणी उदाहरण |
|---|---|---|
| α-हेलिक्स | दक्षिणावर्ती; प्रति घुमाव 3.6 अवशेष, प्रति अवशेष 0.15 nm उठान, 0.54 nm अंतराल; अवशेष n का C=O अवशेष n + 4 के N–H से बंधित | बाल, सींग व नाखून का α-केराटिन |
| β-शीट | फैली हुई लड़ियाँ (प्रति अवशेष लगभग 0.33–0.35 nm) जो अगल-बगल हाइड्रोजन-बंधित हों, समांतर या प्रतिसमांतर | रेशम फ़ाइब्रोइन; पंखों व सरीसृप शल्कों का β-केराटिन |
| कोलेजन त्रिक हेलिक्स | तीन शृंखलाएँ जिनमें हर तीसरा अवशेष ग्लाइसीन (Gly–X–Y) है, प्रोलीन व हाइड्रॉक्सीप्रोलीन से समृद्ध | कंडरा, त्वचा, अस्थि-आधात्री |
3. न्यूक्लिक अम्ल, चारगाफ़ के नियम व गलन
न्यूक्लियोटाइड एक नाइट्रोजनी क्षार, एक पेंटोस शर्करा व फ़ॉस्फ़ेट है। प्यूरीन ऐडेनीन व ग्वानीन हैं; पिरिमिडीन साइटोसीन, थाइमीन (DNA) व यूरैसिल (RNA) हैं। 3′→5′ फ़ॉस्फ़ोडाइएस्टर बंध मुख्य शृंखला को दिशा देते हैं। कोशिकाओं में पाया जाने वाला B-DNA दो प्रतिसमांतर रज्जुकों का दक्षिणावर्ती द्विकुंडल है, प्रति घुमाव लगभग 10.5 bp व प्रति क्षार-युग्म 0.34 nm उठान सहित; प्रोटीन इसकी मुख्य व गौण खाँचों से अनुक्रम पढ़ते हैं। A, T से दो हाइड्रोजन बंधों से और G, C से तीन से युग्मित होता है। RNA का 2′-OH उसे उत्प्रेरक व संरचनात्मक आकारों (tRNA, rRNA, राइबोज़ाइम) में वलित होने देता है, पर क्षार में उसे अस्थिर बनाता है।
चारगाफ़ के नियम क्षार-युग्मन से निकलते हैं: द्विरज्जुकी DNA में A = T व G = C, अतः प्यूरीन = पिरिमिडीन, जबकि (A + T)/(G + C) जाति-दर-जाति बदलता है। ये एकरज्जुकी जीनोमों या RNA पर लागू नहीं होते। उदाहरण: 4,000 bp के द्विरज्जुक में 28% T है। तब A = 28%, G + C = 44%, अतः G = 8,000 न्यूक्लियोटाइडों का 22% = 1,760।
गर्म करने पर रज्जुक अलग हो जाते हैं; ढेर लगे क्षार बिखरे क्षारों से कम पराबैंगनी प्रकाश सोखते हैं, अतः 260 nm पर अवशोषण बढ़ता है (अतिवर्णक प्रभाव, hyperchromic effect)। इस संक्रमण का मध्यबिंदु गलन ताप (Tm) है। Tm, G + C अंश (तीन हाइड्रोजन बंध व प्रबल स्टैकिंग) तथा लवण (धनायन प्रतिकर्षी फ़ॉस्फ़ेटों को ढकते हैं) के साथ बढ़ता है, और फ़ॉर्मामाइड या यूरिया से घटता है। छोटे ऑलिगोन्यूक्लियोटाइडों हेतु वॉलेस नियम, Tm ≈ 2(A + T) + 4(G + C) °C, कामचलाऊ अनुमान है: 10 G + C वाले 18-मर का Tm ≈ 2 × 8 + 4 × 10 = 56 °C।
4. प्रतिकृतीयन, अनुलेखन व अनुवादन
DNA प्रतिकृतीयन अर्धसंरक्षी है: मेसेल्सन व स्टाल (1958) ने E. coli को ¹⁵N में उगाकर ¹⁴N में स्थानांतरित किया और CsCl घनत्व-प्रवणता अपकेंद्रण से एक पीढ़ी बाद एक संकर पट्टी तथा दो पीढ़ियों बाद बराबर संकर व हल्की पट्टियाँ पाईं। DNA पॉलिमरेज़ न्यूक्लियोटाइड केवल मुक्त 3′-OH पर जोड़ते हैं, अतः उन्हें RNA प्राइमर (प्राइमेज़ द्वारा निर्मित) चाहिए और वे केवल 5′→3′ संश्लेषण करते हैं। प्रत्येक द्विशाख पर अग्रग रज्जुक सतत बनता है और पश्चगामी रज्जुक ओकाज़ाकी खंडों के रूप में, जिनके प्राइमर बदले जाते हैं और खाँचे DNA लाइगेज़ से जोड़े जाते हैं; हेलिकेज़ द्विरज्जुक खोलता है, टोपोआइसोमरेज़ अतिकुंडलन हटाते हैं और 3′→5′ एक्सोन्यूक्लिएज़ त्रुटि-शोधन करता है। यूकैरियोटी गुणसूत्र अनेक उद्गम प्रयोग करते हैं: MCM हेलिकेज़ G1 में लादे जाते हैं और S में एक ही बार सक्रिय होते हैं, अतः कोई भाग दो बार नहीं प्रतिकृत होता; Pol ε मुख्यतः अग्रग रज्जुक व Pol δ पश्चगामी रज्जुक बढ़ाता है। रैखिक सिरे पर पश्चगामी रज्जुक का अंतिम प्राइमर बदला नहीं जा सकता, अतः गुणसूत्र छोटे होते जाते हैं, जब तक कि टेलोमरेज़, अपना RNA साँचा साथ रखने वाला एक रिवर्स ट्रांसक्रिप्टेज़, उन्हें न बढ़ाए, जैसा जनन कोशिकाओं व स्टेम कोशिकाओं में होता है।
अनुलेखन साँचा रज्जुक की RNA में प्रतिलिपि बनाता है। RNA पॉलिमरेज़ को प्राइमर नहीं चाहिए, वह साँचे को 3′→5′ पढ़ता है और RNA को 5′→3′ बनाता है, अतः RNA का अनुक्रम कूटलेखी (coding) रज्जुक जैसा होता है (T के स्थान पर U)। यूकैरियोट काम बाँटते हैं: RNA Pol I बड़ा पूर्व-rRNA (28S, 18S, 5.8S) बनाता है, Pol II पूर्व-mRNA तथा अधिकांश snRNA व miRNA, और Pol III tRNA, 5S rRNA व U6 snRNA। प्राणी कोशिकाओं में α-ऐमानिटिन Pol II को निम्न सांद्रता पर, Pol III को केवल उच्च सांद्रता पर रोकता है और Pol I को बिल्कुल नहीं।
अनुवादन mRNA को अनतिव्यापी त्रिकों में पढ़ता है। 64 कोडॉनों में 61 ऐमीनो अम्ल निर्दिष्ट करते हैं और 3 (UAA, UAG, UGA) समापन; AUG मेथियोनीन का कूट है और आरंभ करता है। कूट अपह्रासित है (कोडॉन के तीसरे क्षार पर डगमगाहट, wobble, एक tRNA को अनेक कोडॉन पढ़ने देती है) और लगभग सार्वत्रिक: कशेरुकी माइटोकॉन्ड्रिया UGA को ट्रिप्टोफ़ैन पढ़ते हैं। प्रत्येक ऐमीनोऐसिल-tRNA सिंथेटेज़ अपने tRNA को दो चरणों में आवेशित करता है (ऐमीनो अम्ल + ATP → ऐमीनोऐसिल-AMP + PPi, फिर 3′-CCA सिरे पर स्थानांतरण), और यही परिशुद्धता तय करता है। यूकैरियोटी 80S राइबोसोम (40S + 60S) 5′ कैप पर जुड़कर पहले AUG तक स्कैन करता है; eEF1A·GTP प्रत्येक ऐमीनोऐसिल-tRNA लाता है, 28S rRNA पेप्टाइड बंध बनाता है (राइबोसोम एक राइबोज़ाइम है) और eEF2·GTP स्थानांतरण कराता है। आवेशन के दो फ़ॉस्फ़ोऐनहाइड्राइड बंध और लाने व स्थानांतरण हेतु एक-एक GTP गिनें तो एक पेप्टाइड बंध चार का पड़ता है।
5. ग्लाइकोलिसिस व क्रेब्स चक्र
ग्लाइकोलिसिस प्रत्येक प्राणी कोशिका के कोशिकाद्रव्य में चलता है और दस चरणों में ग्लूकोज़ को दो पाइरुवेट में तोड़ता है। निवेश प्रावस्था दो ATP (हेक्सोकाइनेज़, फ़ॉस्फ़ोफ्रक्टोकाइनेज़-1) व्यय कर फ्रक्टोज़-1,6-बिसफ़ॉस्फ़ेट बनाती है, जिसे ऐल्डोलेज़ दो ट्रायोसों में तोड़ता है। फिर ग्लिसरैल्डिहाइड-3-फ़ॉस्फ़ेट डिहाइड्रोजिनेज़ NADH बनाता है, और फ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट काइनेज़ व पाइरुवेट काइनेज़ क्रियाधार-स्तरीय फ़ॉस्फ़ोरिलीकरण से चार ATP बनाते हैं। शुद्ध: प्रति ग्लूकोज़ 2 ATP, 2 NADH, 2 पाइरुवेट। PFK-1 प्रतिबद्ध, दर-निर्धारक चरण है: ATP व सिट्रेट उसे संदमित करते हैं, AMP व फ्रक्टोज़-2,6-बिसफ़ॉस्फ़ेट सक्रिय। ऑक्सीजन के बिना NAD⁺ का पुनर्जनन आवश्यक है: कशेरुकी पेशी पाइरुवेट को लैक्टेट में अपचित करती है, जिसे यकृत फिर ग्लूकोज़ बनाता है (कोरी चक्र); यीस्ट एथेनॉल बनाता है। फ़्लुओराइड एनोलेज़ को संदमित करता है, और आर्सेनेट डिहाइड्रोजिनेज़ चरण पर फ़ॉस्फ़ेट का स्थान ले लेता है जिससे फ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट काइनेज़ का ATP खो जाता है।
माइटोकॉन्ड्रियल आधात्री में पाइरुवेट डिहाइड्रोजिनेज़ संकुल (सहकारक TPP, लाइपोएट, CoA, FAD, NAD⁺) पाइरुवेट को ऐसीटिल-CoA, CO₂ व NADH में बदलता है। यह चरण अनुत्क्रमणीय है और कशेरुकियों में ग्लाइऑक्सिलेट चक्र नहीं है, अतः वे वसा अम्लों से शुद्ध ग्लूकोज़ नहीं बना सकते। क्रेब्स चक्र (क्रेब्स, 1937) ऐसीटिल-CoA को ऑक्सैलोऐसीटेट से जोड़कर सिट्रेट बनाता है, फिर: सिट्रेट → आइसोसिट्रेट (ऐकोनिटेज़) → α-कीटोग्लूटारेट (आइसोसिट्रेट डिहाइड्रोजिनेज़; NADH, CO₂) → सक्सिनिल-CoA (α-कीटोग्लूटारेट डिहाइड्रोजिनेज़; NADH, CO₂) → सक्सिनेट (सक्सिनिल-CoA सिंथेटेज़; GTP या ATP) → फ़्यूमरेट (सक्सिनेट डिहाइड्रोजिनेज़; FADH₂) → मैलेट (फ़्यूमरेज़) → ऑक्सैलोऐसीटेट (मैलेट डिहाइड्रोजिनेज़; NADH)। प्रति ऐसीटिल-CoA: 3 NADH, 1 FADH₂, 1 GTP या ATP व 2 CO₂। चक्र का एकमात्र झिल्ली-बद्ध एंज़ाइम, सक्सिनेट डिहाइड्रोजिनेज़, संकुल II भी है। जैवसंश्लेषण हेतु निकाले गए मध्यवर्ती मुख्यतः बायोटिन-निर्भर पाइरुवेट कार्बोक्सिलेज़ से पूरे किए जाते हैं। मैलोनेट सक्सिनेट डिहाइड्रोजिनेज़ का प्रतिस्पर्धी संदमक है; फ़्लुओरोऐसीटेट फ़्लुओरोसिट्रेट बनकर ऐकोनिटेज़ को रोकता है।
| चरण (प्रति ग्लूकोज़) | सीधे बने ATP या GTP | NADH | FADH₂ | ATP तुल्यांक |
|---|---|---|---|---|
| ग्लाइकोलिसिस | 2 | 2 (कोशिकाद्रव्यी) | 0 | 7 (मैलेट–ऐस्पार्टेट शटल) या 5 (ग्लिसरॉल-3-फ़ॉस्फ़ेट शटल) |
| पाइरुवेट डिहाइड्रोजिनेज़, ×2 | 0 | 2 | 0 | 5 |
| क्रेब्स चक्र, ×2 | 2 | 6 | 2 | 20 |
| योग | 4 | 10 | 2 | 32 या 30 |
6. एंज़ाइम उत्प्रेरण व बलगतिकी
एंज़ाइम सक्रियण मुक्त ऊर्जा (ΔG‡) घटाकर अभिक्रिया तेज़ करते हैं; वे न ΔG बदलते हैं न साम्य स्थिरांक। सक्रिय स्थल संक्रमण अवस्था को क्रियाधार से अधिक दृढ़ता से बाँधता है, इसीलिए संक्रमण-अवस्था अनुरूप प्रबल संदमक होते हैं। चार युक्तियाँ बार-बार आती हैं: सामान्य अम्ल–क्षार उत्प्रेरण (His जैसी पार्श्व-शृंखलाओं द्वारा प्रोटॉन स्थानांतरण); सहसंयोजी उत्प्रेरण, जैसे काइमोट्रिप्सिन का ऐसिल-एंज़ाइम, जिसका Ser–His–Asp उत्प्रेरक त्रिक Ser195 को प्रबल नाभिकस्नेही बनाता है; धातु-आयन उत्प्रेरण, जैसे कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़ में Zn²⁺ बंधित जल को हाइड्रॉक्साइड में बदलता है; तथा निकटता व अभिविन्यास। क्रियाधार का बंधन प्रायः स्थल का आकार बदल देता है (प्रेरित अनुरूपण, induced fit)। सात EC वर्ग ऑक्सीडोरिडक्टेज़, ट्रांसफ़रेज़, हाइड्रोलेज़, लायेज़, आइसोमरेज़, लाइगेज़ व ट्रांसलोकेज़ हैं।
एक क्रियाधार हेतु स्थायी अवस्था में माइकेलिस–मेंटन समीकरण v = Vmax[S]/(Km + [S]) है। Km वह [S] है जिस पर v = Vmax/2; kcat = Vmax/[E]कुल आवर्त संख्या (turnover number) है; kcat/Km उत्प्रेरक दक्षता मापता है और श्रेष्ठ एंज़ाइमों में विसरण-सीमा, लगभग 10⁸ से 10⁹ M⁻¹ s⁻¹, के निकट पहुँचता है। 1/v बनाम 1/[S] का लाइनवीवर–बर्क आलेख एक रेखा है जिसका y-अंतःखंड 1/Vmax, x-अंतःखंड −1/Km व ढाल Km/Vmax है। उदाहरण: Km = 4 mM व Vmax = 100 µmol min⁻¹ हो तो [S] = 12 mM पर v = 100 × 12/16 = 75 µmol min⁻¹। v, Vmax के 90% तक केवल [S] = 9 Km पर पहुँचता है।
| संदमन | संदमक बंधता है | आभासी Km व Vmax | लाइनवीवर–बर्क रेखाएँ |
|---|---|---|---|
| प्रतिस्पर्धी | मुक्त एंज़ाइम से, सक्रिय स्थल पर | Km बढ़ता है; Vmax अपरिवर्तित; उच्च [S] से निष्प्रभावी | y-अक्ष पर मिलती हैं |
| अप्रतिस्पर्धी | केवल ES संकुल से | Km व Vmax समान गुणक से घटते हैं | समांतर |
| शुद्ध अस्पर्धी | E व ES से समान रूप से, सक्रिय स्थल से दूर | Vmax घटता है; Km अपरिवर्तित | x-अक्ष पर मिलती हैं |
| अनुत्क्रमणीय | सहसंयोजी रूप से, जैसे सेरीन हाइड्रोलेज़ पर DIFP, साइक्लोऑक्सीजिनेज़ पर ऐस्पिरिन | सक्रिय एंज़ाइम घटता है, अतः Vmax घटता है | उत्क्रमणीय साम्य नहीं |
7. हार्मोन व उनकी क्रिया-विधि
हार्मोन अल्प मात्रा में स्रावित होता है, रक्त में यात्रा करता है और केवल उन कोशिकाओं पर क्रिया करता है जिनमें उसका ग्राही हो; उसका रसायन तय करता है कि ग्राही कहाँ होगा। पेप्टाइड व कैटेकोलऐमीन जल-विलेय हैं और झिल्ली पार नहीं कर सकते, अतः वे कोशिका-सतह ग्राहियों से बंधते हैं और द्वितीयक संदेशवाहकों द्वारा सेकंडों से मिनटों में, अधिकतर विद्यमान प्रोटीनों को रूपांतरित करके, क्रिया करते हैं। स्टेरॉयड व थायरॉयड हार्मोन वसारागी हैं, वाहक प्रोटीनों पर चलते हैं, कोशिका में प्रवेश कर नाभिकीय-ग्राही कुल के अंतःकोशिकीय ग्राहियों से बंधते हैं, जो DNA के हार्मोन अनुक्रिया तत्वों से बंधकर अनुलेखन बदलते हैं; प्रभाव में घंटों लगते हैं और वह RNA या प्रोटीन संश्लेषण के संदमकों से रुक जाता है।
| रासायनिक वर्ग | उदाहरण | ग्राही |
|---|---|---|
| पेप्टाइड व प्रोटीन | इंसुलिन, ग्लूकागॉन, ADH, ऑक्सीटोसिन, वृद्धि हार्मोन | कोशिका-सतह: G-प्रोटीन-युग्मित, टाइरोसीन काइनेज़ या साइटोकाइन ग्राही |
| ऐमीनो अम्ल व्युत्पन्न | ऐड्रिनलीन (टाइरोसीन से); मेलाटोनिन (ट्रिप्टोफ़ैन से); T₃ व T₄ (टाइरोसीन + आयोडीन) | कैटेकोलऐमीन: G-प्रोटीन-युग्मित; थायरॉयड हार्मोन: नाभिकीय |
| स्टेरॉयड (कोलेस्ट्रॉल से) | कॉर्टिसॉल, ऐल्डोस्टेरोन, एस्ट्राडायॉल, टेस्टोस्टेरोन; कीटों का 20-हाइड्रॉक्सीएक्डाइसोन | अंतःकोशिकीय नाभिकीय ग्राही (एक्डाइसोन: Ultraspiracle सहित EcR) |
| आइकोसैनॉयड (ऐराकिडोनेट से) | प्रोस्टाग्लैंडिन, थ्रॉम्बॉक्सेन | कोशिका-सतह, स्थानीय क्रिया |
G-प्रोटीन-युग्मित ग्राही (सात पारझिल्ली हेलिक्स) Gα पर GDP–GTP विनिमय कराकर विषमत्रिकी G प्रोटीनों को सक्रिय करते हैं। Gs ऐडिनिलिल साइक्लेज़ को उद्दीप्त करता है, और cAMP प्रोटीन काइनेज़ A को सक्रिय करता है, जो यकृत में ग्लूकागॉन या ऐड्रिनलीन की अनुक्रिया में ग्लाइकोजन-विघटन कराता है; Gi साइक्लेज़ को संदमित करता है। Gq फ़ॉस्फ़ोलाइपेज़ C-β को सक्रिय करता है, जो PIP₂ को IP₃ (ER से Ca²⁺ मुक्त कराता है) व डाइऐसिलग्लिसरॉल (प्रोटीन काइनेज़ C सक्रिय करता है) में तोड़ता है। संकेत तब थमता है जब Gα अपना GTP जल-अपघटित करता है और फ़ॉस्फ़ोडाइएस्टरेज़ cAMP नष्ट करता है; इस शृंखला का प्रत्येक चरण संकेत का प्रवर्धन करता है। इंसुलिन ग्राही एक ग्राही टाइरोसीन काइनेज़ है: वह स्व-फ़ॉस्फ़ोरिलीकरण करता है, IRS प्रोटीनों को जोड़ता है और PI3-काइनेज़ व Akt के माध्यम से पेशी व वसा कोशिकाओं की सतह पर GLUT4 परिवाहक लाता है। आलिंद नैट्रियूरेटिक पेप्टाइड व नाइट्रिक ऑक्साइड cGMP बनाने वाले ग्वानिलिल साइक्लेज़ों द्वारा क्रिया करते हैं।
8. विटामिन व खनिज
विटामिन वे कार्बनिक यौगिक हैं जो प्राणी को अल्प मात्रा में चाहिए पर जिन्हें वह पर्याप्त मात्रा में नहीं बना सकता। अधिकांश जल-विलेय विटामिन सहएंज़ाइमों के पूर्ववर्ती हैं। वसा-विलेय विटामिन A, D, E व K यकृत व वसा में संचित होते हैं और अधिकता में विषैले हो सकते हैं। कोई यौगिक विटामिन है या नहीं, यह जाति पर निर्भर है: अधिकांश स्तनधारी ऐस्कॉर्बेट बनाते हैं, पर मनुष्य, अन्य हैप्लोराइन प्राइमेट व गिनी पिग में L-गुलोनोलैक्टोन ऑक्सीडेज़ नहीं होता और उन्हें यह भोजन से चाहिए।
| विटामिन | सक्रिय रूप व भूमिका | कमी से रोग |
|---|---|---|
| B₁ थायमिन | TPP: पाइरुवेट व α-कीटोग्लूटारेट डिहाइड्रोजिनेज़, ट्रांसकीटोलेज़ | बेरीबेरी |
| B₂ राइबोफ़्लेविन | फ़्लेवोप्रोटीनों के FAD व FMN | फटे होंठ, जीभ में सूजन |
| B₃ नियासिन | NAD⁺, NADP⁺; अंशतः ट्रिप्टोफ़ैन से निर्मित | पेलाग्रा: त्वचाशोथ, अतिसार, मनोभ्रंश |
| B₆ पाइरिडॉक्सिन | पाइरिडॉक्सल फ़ॉस्फ़ेट: ट्रांसऐमिनेशन, ऐमीनो अम्ल विकार्बोक्सिलन | त्वचाशोथ, तंत्रिकाविकृति, ऐंठन |
| B₇ बायोटिन | कार्बोक्सिलेज़ (पाइरुवेट, ऐसीटिल-CoA); कच्चे अंडे का ऐविडिन इसे बाँधता है | त्वचाशोथ |
| B₉ फ़ोलेट | टेट्राहाइड्रोफ़ोलेट: न्यूक्लियोटाइडों हेतु एक-कार्बन स्थानांतरण | महालोहितकोशिकी (megaloblastic) रक्ताल्पता; तंत्रिका-नलिका दोष |
| B₁₂ कोबालामिन (Co) | मेथिलमैलोनिल-CoA म्यूटेज़, मेथियोनीन सिंथेज़; अवशोषण हेतु आंतरिक कारक (intrinsic factor) आवश्यक | महालोहितकोशिकी (घातक) रक्ताल्पता, तंत्रिकाविकृति |
| C ऐस्कॉर्बेट | कोलेजन के प्रोलिल व लाइसिल हाइड्रॉक्सिलेज़ हेतु अपचायक; प्रतिऑक्सीकारक | स्कर्वी |
| A रेटिनॉल | रोडॉप्सिन का 11-cis-रेटिनल; रेटिनोइक अम्ल जीन नियंत्रित करता है | रतौंधी, नेत्र-शुष्कता |
| D कोलेकैल्सिफ़ेरॉल | कैल्सिट्रिऑल (यकृत में 25-OH, वृक्क में 1α-OH जुड़ता है) Ca²⁺ अवशोषण बढ़ाता है | रिकेट्स, अस्थिमृदुता |
| E टोकोफ़ेरॉल | झिल्लियों का वसा-विलेय प्रतिऑक्सीकारक | लाल रक्त कोशिकाओं का लयन, तंत्रिका क्षति |
| K | स्कंदन कारकों II, VII, IX, X में ग्लूटामेट का γ-कार्बोक्सिलन | रक्तस्राव; वारफ़रिन इसका विरोधी है |
खनिज संरचना, विद्युत्-अपघट्य या सहकारक के रूप में काम करते हैं। Ca²⁺ अस्थि में हाइड्रॉक्सीऐपेटाइट बनाता है, ट्रोपोनिन C द्वारा संकुचन आरंभ कराता है और कैल्मोडुलिन द्वारा संकेत देता है; Na⁺, K⁺ व Cl⁻ परासरणी संतुलन व झिल्ली विभव तय करते हैं। सूक्ष्म तत्वों में लौह हीम (हीमोग्लोबिन, मायोग्लोबिन, साइटोक्रोम) व लौह–सल्फ़र गुच्छों में है; ताँबा साइटोक्रोम c ऑक्सीडेज़, Cu/Zn सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज़ तथा अनेक मोलस्कों व संधिपादों के ऑक्सीजन वाहक हीमोसायनिन में; जस्ता कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़ व ज़िंक-फ़िंगर अनुलेखन कारकों में; मैग्नीशियम Mg-ATP बनाता है, जो काइनेज़ों का वास्तविक क्रियाधार है; आयोडीन T₃ व T₄ का अंग है (कमी से घेंघा); सेलेनियम सेलेनोसिस्टीन के रूप में ग्लूटाथायोन पेरॉक्सिडेज़ में; कोबाल्ट विटामिन B₁₂ की धातु है; मॉलिब्डेनम ज़ैन्थीन ऑक्सीडेज़ का सहकारक है।
मुख्य बिंदु
- ग्लाइकोसिडिक ज्यामिति कार्य तय करती है: ग्लाइकोजन (α1→4, α1→6 शाखाएँ) ईंधन है, सेलुलोज़ (β1→4) व काइटिन संरचना। लिनोलीक व α-लिनोलेनिक अम्ल स्तनधारियों हेतु अनिवार्य हैं।
- dsDNA में A = T व G = C; Tm, G + C व लवण के साथ बढ़ता है, और छोटे ऑलिगोन्यूक्लियोटाइडों हेतु 2(A + T) + 4(G + C) उसका अनुमान देता है। α-हेलिक्स: प्रति घुमाव 3.6 अवशेष व 0.54 nm, प्रति अवशेष 0.15 nm; B-DNA: प्रति क्षार-युग्म 0.34 nm।
- प्रतिकृतीयन अर्धसंरक्षी है और प्राइमरों से 5′→3′ चलता है, पश्चगामी रज्जुक पर ओकाज़ाकी खंडों सहित। Pol I, II व III क्रमशः rRNA, mRNA व tRNA/5S rRNA बनाते हैं; 61 कोडॉन अर्थपूर्ण हैं और 3 समापन।
- ग्लाइकोलिसिस प्रति ग्लूकोज़ शुद्ध 2 ATP व 2 NADH देता है (नियंत्रण PFK-1 पर); प्रत्येक ऐसीटिल-CoA 3 NADH, 1 FADH₂, 1 GTP व 2 CO₂ देता है। प्रति NADH/FADH₂ 2.5/1.5 ATP पर ग्लूकोज़ 32 ATP देता है (ग्लिसरॉल-3-फ़ॉस्फ़ेट शटल से 30)।
- v = Vmax[S]/(Km + [S]); प्रतिस्पर्धी संदमक केवल Km बढ़ाते हैं, अप्रतिस्पर्धी दोनों घटाते हैं, शुद्ध अस्पर्धी केवल Vmax घटाते हैं। जल-विलेय हार्मोन सतह-ग्राहियों व द्वितीयक संदेशवाहकों से मिनटों में क्रिया करते हैं; स्टेरॉयड व थायरॉयड हार्मोन नाभिकीय ग्राहियों द्वारा घंटों में अनुलेखन पर क्रिया करते हैं।
- B विटामिन सहएंज़ाइमों के पूर्ववर्ती हैं (TPP, FAD, NAD⁺, PLP, बायोटिन, THF, कोबालामिन); A, D, E व K वसा-विलेय हैं। Fe, Cu, Zn, Se, Mo व Co विशिष्ट प्रोटीनों के सहकारक हैं।
अभ्यास प्रश्न (18)
उत्तर खोलने से पहले प्रत्येक प्रश्न हल करें। हर व्याख्या सही विकल्प के साथ लुभावना गलत विकल्प भी बताती है, क्योंकि अंक वहीं जाते हैं।
किसी प्रोटीन के 18 क्रमागत अवशेषों का एक भाग एक नियमित α-हेलिक्स के रूप में वलित है। हेलिक्स-अक्ष के अनुदिश इस भाग की लंबाई लगभग कितनी है?
उत्तर देखें
उत्तर: C — 2.7 nm, क्योंकि प्रत्येक अवशेष अक्ष के अनुदिश 0.15 nm आगे बढ़ता है
α-हेलिक्स का प्रत्येक अवशेष 0.15 nm उठता है, और 3.6 अवशेषों का एक घुमाव 0.54 nm। अतः 18 अवशेष 18/3.6 = 5 घुमाव × 0.54 nm = 2.7 nm बनाते हैं, जो 18 × 0.15 nm के बराबर है। 6.1 nm वाला मान 0.34 nm लेता है, जो B-DNA का प्रति क्षार-युग्म उठान है और सबसे आम भ्रम है; 9.7 nm प्रति घुमाव 0.54 nm अंतराल को प्रति अवशेष उठान मान लेता है; और एक घुमाव 0.54 nm का है, 1.0 nm का नहीं।5,000 bp के एक रैखिक द्विरज्जुकी DNA अणु में, उसके सभी क्षारों के प्रतिशत के रूप में, 30% ऐडेनीन है। अणु में (दोनों रज्जुक मिलाकर) ग्वानीन अवशेषों की कुल संख्या ____ है।
संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।
उत्तर देखें
उत्तर: 2000
चारगाफ़ के नियमों से A = T = 30%, अतः G + C = 40% व G = 20%। अणु में 2 × 5,000 = 10,000 न्यूक्लियोटाइड हैं, अतः G = 0.20 × 10,000 = 2,000। 10,000 के स्थान पर 5,000 न्यूक्लियोटाइड लेने से 1,000 आता है, जो सामान्य चूक है।वॉलेस नियम, Tm (°C) = 2(A + T) + 4(G + C), जहाँ A, T, G व C ऑलिगोन्यूक्लियोटाइड में प्रत्येक क्षार की संख्याएँ हैं, का प्रयोग कर 5′-GACCTGATCGAAGCTTGCAC-3′ व उसके पूरक रज्जुक से बने द्विरज्जुक का गलन ताप आँकिए। Tm = ____ °C।
संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।
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उत्तर: 62
इस 20-मर में A = 5, T = 4, G = 5 व C = 6 हैं। अतः A + T = 9 व G + C = 11, जिससे Tm = 2 × 9 + 4 × 11 = 18 + 44 = 62 °C। भार उलट देने (A + T हेतु 4, G + C हेतु 2) से 58 °C आता है; G + C युग्मों का भार अधिक है क्योंकि उनमें तीन हाइड्रोजन बंध हैं और वे अधिक प्रबलता से ढेर बनाते हैं।अनेक पीढ़ियों तक ¹⁵N माध्यम में उगाए गए E. coli को ¹⁴N माध्यम में स्थानांतरित कर ठीक तीन बार प्रतिकृतीयन होने दिया जाता है। यदि प्रतिकृतीयन अर्धसंरक्षी है, तो उसके DNA के CsCl घनत्व-प्रवणता अपकेंद्रण में संकर (¹⁵N/¹⁴N) व हल्के (¹⁴N/¹⁴N) द्विरज्जुक किस अनुपात में दिखेंगे?
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उत्तर: B — 1 संकर : 3 हल्का, क्योंकि दो पैतृक रज्जुक आठ में से दो द्विरज्जुकों में हैं
एक भारी द्विरज्जुक तीन चक्रों में 2³ = 8 द्विरज्जुक देता है। उसके दो ¹⁵N रज्जुक कभी टूटते नहीं, अतः वे ठीक दो द्विरज्जुकों में पहुँचते हैं, प्रत्येक नए ¹⁴N रज्जुक के साथ: 2 संकर व 6 हल्के, अर्थात 1 : 3। 1 : 1 अनुपात तीन नहीं, दो चक्रों के बाद का है; 1 संकर : 7 हल्का दो के स्थान पर एक संकर द्विरज्जुक गिनता है; और बिना संकर के भारी व हल्का संरक्षी प्रतिकृतीयन का पूर्वानुमान है, जिसे मेसेल्सन व स्टाल ने खारिज किया।किसी प्राणी कोशिका में DNA प्रतिकृतीयन के बारे में निम्नलिखित में से कौन-से कथन सही हैं?
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उत्तर: B — ओकाज़ाकी खंड पश्चगामी रज्जुक पर बनते हैं और उनके RNA प्राइमर DNA से बदले जाने के बाद DNA लाइगेज़ उन्हें जोड़ता है; D — टेलोमरेज़ एंज़ाइम के ही अंग एक RNA साँचे का रिवर्स ट्रांसक्रिप्शन करके गुणसूत्र-सिरों को बढ़ाता है
ओकाज़ाकी खंड पश्चगामी रज्जुक के असतत उत्पाद हैं, जिन्हें प्राइमर बदलने के बाद लाइगेज़ जोड़ता है, और टेलोमरेज़ अपना RNA साँचा साथ रखने वाला रिवर्स ट्रांसक्रिप्टेज़ है। कोई DNA पॉलिमरेज़ नई शृंखला स्वयं आरंभ नहीं कर सकता: उसे मुक्त 3′-OH वाला प्राइमर चाहिए, जो प्राइमेज़ देता है। उद्गम G1 में अनुज्ञापित होते हैं और प्रति S प्रावस्था एक ही बार सक्रिय होते हैं; दो बार सक्रियण DNA का पुनः प्रतिकृतीयन कर देगा, और बड़े जीनोम अनेक उद्गमों के कारण समय पर पूरे होते हैं।संवर्धित स्तनधारी कोशिकाओं को एक रेडियोधर्मी ऐमीनो अम्ल के साथ साइक्लोहेक्सिमाइड इतनी मात्रा में दिया जाता है कि कोशिकाद्रव्यी राइबोसोमों पर अनुवादन पूर्णतः रुक जाए। फिर भी थोड़ा प्रोटीन चिह्नित हो जाता है। ये चिह्नित प्रोटीन सबसे संभवतः हैं
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उत्तर: D — माइटोकॉन्ड्रियल DNA द्वारा कूटित तथा माइटोकॉन्ड्रियल राइबोसोमों पर बने श्वसन-संकुल उप-इकाइयाँ
साइक्लोहेक्सिमाइड केवल कोशिकाद्रव्यी 80S राइबोसोम को संदमित करता है। माइटोकॉन्ड्रिया के अपने जीवाणु-सदृश राइबोसोम होते हैं, जो इससे अप्रभावित रहते हैं (वे क्लोरैम्फ़ेनिकॉल से रुकते हैं) और mtDNA द्वारा कूटित थोड़े-से पॉलिपेप्टाइड बनाते हैं, जो सभी श्वसन-संकुलों व ATP सिंथेज़ की उप-इकाइयाँ हैं। भ्रामक विकल्प, केंद्रक-कूटित माइटोकॉन्ड्रियल प्रोटीन, आयात से पहले कोशिकाद्रव्यी राइबोसोमों पर बनते हैं, अतः रुक जाते हैं। ER-बद्ध राइबोसोम सामान्य 80S राइबोसोम ही हैं, और हिस्टोन mRNA poly(A) रहित होकर भी 80S राइबोसोमों पर ही अनूदित होते हैं।90 Mb के एक प्राणी गुणसूत्र पर प्रतिकृतीयन उद्गम हर 150 kb पर समान दूरी पर हैं। सभी उद्गम S प्रावस्था के आरंभ में सक्रिय होते हैं, प्रत्येक विपरीत दिशाओं में दो द्विशाख भेजता है, और प्रत्येक द्विशाख 25 न्यूक्लियोटाइड प्रति सेकंड से तब तक चलता है जब तक पड़ोसी उद्गम के द्विशाख से न मिल जाए। सिरों के प्रभाव की उपेक्षा करते हुए, गुणसूत्र के प्रतिकृतीयन हेतु आवश्यक समय ____ मिनट है।
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उत्तर: 50
पड़ोसी उद्गमों के द्विशाख बीच में मिलते हैं, अतः प्रत्येक द्विशाख 150/2 = 75 kb = 75,000 nt प्रतिकृत करता है। समय = 75,000/25 = 3,000 s = 50 मिनट। गुणसूत्र की लंबाई (90 Mb, अर्थात 600 रेप्लिकॉन) का कोई योगदान नहीं, क्योंकि सभी रेप्लिकॉन समानांतर प्रतिकृत होते हैं। प्रतिकृतीयन को द्विदिशी न मानने से 150,000/25 = 6,000 s = 100 मिनट आता है।लाल रक्त कोशिकाओं को ग्लूकोज़ व सोडियम फ़्लुओराइड के साथ ऊष्मायित किया जाता है, जो एनोलेज़ को संदमित करता है। अवरुद्ध चरण के ठीक पहले कौन-सा ग्लाइकोलिटिक मध्यवर्ती जमा होता है?
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उत्तर: A — 2-फ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट, वह क्रियाधार जिसका एनोलेज़ निर्जलीकरण करता है
एनोलेज़ 2-फ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट का निर्जलीकरण कर फ़ॉस्फ़ोइनॉलपाइरुवेट बनाता है। इसके अवरुद्ध होने पर उसका क्रियाधार, 2-फ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट (3-फ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट से साम्य में), जमा होता है, जबकि आगे स्थित फ़ॉस्फ़ोइनॉलपाइरुवेट घटता है, अतः कोशिकाएँ पाइरुवेट, लैक्टेट व पाइरुवेट काइनेज़ का ATP बनाना बंद कर देती हैं। फ्रक्टोज़-1,6-बिसफ़ॉस्फ़ेट व ग्लिसरैल्डिहाइड-3-फ़ॉस्फ़ेट कई चरण पहले हैं और तात्कालिक क्रियाधार नहीं। इसी कारण ग्लूकोज़ मापन हेतु रक्त-नमूनों में फ़्लुओराइड मिलाया जाता है।हृदय पेशी लैक्टेट का पूर्ण ऑक्सीकरण CO₂ व जल में करती है। प्रति NADH 2.5 ATP व प्रति FADH₂ 1.5 ATP मानें, यह मानें कि कोशिकाद्रव्यी NADH बिना हानि के मैलेट–ऐस्पार्टेट शटल से माइटोकॉन्ड्रिया में पहुँचता है, तथा GTP को एक ATP गिनें। लैक्टेट के प्रति अणु से बनने वाले ATP की संख्या ____ है।
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उत्तर: 15
लैक्टेट → पाइरुवेट (लैक्टेट डिहाइड्रोजिनेज़, कोशिकाद्रव्य): 1 NADH = 2.5। पाइरुवेट → ऐसीटिल-CoA (पाइरुवेट डिहाइड्रोजिनेज़): 1 NADH = 2.5। क्रेब्स चक्र का एक चक्कर: 3 NADH = 7.5, 1 FADH₂ = 1.5 व 1 GTP = 1, योग 10। कुल = 2.5 + 2.5 + 10 = 15। लैक्टेट के पाइरुवेट में ऑक्सीकरण से बने NADH को भूलने पर 12.5 आता है।प्राणी माइटोकॉन्ड्रिया में क्रेब्स चक्र के बारे में निम्नलिखित में से कौन-से कथन सही हैं?
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उत्तर: A — सक्सिनेट डिहाइड्रोजिनेज़ आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली से बंधा है और संकुल II के रूप में इलेक्ट्रॉन यूबिक्विनोन को देता है; D — α-कीटोग्लूटारेट डिहाइड्रोजिनेज़, पाइरुवेट डिहाइड्रोजिनेज़ की भाँति, थायमिन पाइरोफ़ॉस्फ़ेट व लाइपोएट माँगता है
सक्सिनेट डिहाइड्रोजिनेज़ चक्र का एकमात्र झिल्ली-बद्ध एंज़ाइम है और संकुल II है। α-कीटोग्लूटारेट डिहाइड्रोजिनेज़ पाइरुवेट डिहाइड्रोजिनेज़ जैसा बना बहु-एंज़ाइम संकुल है और TPP, लाइपोएट, CoA, FAD व NAD⁺ प्रयोग करता है। एक चक्कर के दो CO₂ ऑक्सैलोऐसीटेट वाले भाग से आते हैं; ऐसीटिल कार्बन बाद के चक्करों में ही निकलते हैं, जैसा समस्थानिक-चिह्नन दिखाता है। मैलोनेट सक्सिनेट डिहाइड्रोजिनेज़ का प्रतिस्पर्धी संदमक है, अतः फ़्यूमरेट नहीं, सक्सिनेट जमा होता है।माइकेलिस–मेंटन बलगतिकी का पालन करने वाला एक एंज़ाइम, दोनों परखों में समान एंज़ाइम मात्रा के साथ, [S] = 2 mM पर 40 µmol min⁻¹ व [S] = 6 mM पर 60 µmol min⁻¹ की प्रारंभिक दर देता है। इसका Vmax ____ µmol min⁻¹ है।
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उत्तर: 80
v = Vmax[S]/(Km + [S]) से: 40(Km + 2) = 2Vmax से Vmax = 20Km + 40, और 60(Km + 6) = 6Vmax से Vmax = 10Km + 60। बराबर करने पर 10Km = 20, अतः Km = 2 mM व Vmax = 80 µmol min⁻¹। जाँच: 80 × 2/4 = 40 व 80 × 6/8 = 60। 60 को Vmax मान लेना इस बात की उपेक्षा है कि दर [S] के साथ अभी बढ़ रही है।एक उत्क्रमणीय संदमक के 1 mM की उपस्थिति में किसी एंज़ाइम का आभासी Km 2 mM से 6 mM हो जाता है, जबकि Vmax 50 µmol min⁻¹ ही रहता है। संबंधित संदमन प्रकार में प्रभावित स्थिरांक 1 + [I]/Ki के गुणक से बदलता है। कौन-सा निष्कर्ष सही है?
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उत्तर: C — प्रतिस्पर्धी संदमन, Ki = 0.5 mM
Vmax अपरिवर्तित रहते Km का बढ़ना प्रतिस्पर्धी संदमन की पहचान है। गुणक 6/2 = 3 = 1 + [I]/Ki, अतः [I]/Ki = 2 व Ki = 1/2 = 0.5 mM। Ki = 3.0 mM गुणक को ही Ki समझ लेता है। अप्रतिस्पर्धी संदमन Km व Vmax दोनों घटाता, और शुद्ध अस्पर्धी संदमन Vmax घटाकर Km अपरिवर्तित रखता, जो देखे गए परिणाम के विपरीत है।काइमोट्रिप्सिन में, टूटने वाले पेप्टाइड बंध के कार्बोनिल कार्बन पर आक्रमण कर ऐसिल-एंज़ाइम मध्यवर्ती बनाने वाला नाभिकस्नेही किसकी पार्श्व-शृंखला है?
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उत्तर: B — सेरीन, जिसे ऐस्पार्टेट द्वारा स्थित किया गया हिस्टिडीन क्रियाशील बनाता है
काइमोट्रिप्सिन एक सेरीन प्रोटिएज़ है: Ser195 नाभिकस्नेही है, His57 सामान्य क्षार बनकर उसका प्रोटॉन लेता है, और Asp102 हिस्टिडीन को अभिविन्यस्त व स्थिर करता है। सेरीन ऐसिलित होता है और फिर ऐसिल-एंज़ाइम जल-अपघटित होता है। सिस्टीन नाभिकस्नेही पपेन-सदृश प्रोटिएज़ों का है, और ऐस्पार्टेटों द्वारा सक्रिय जल पेप्सिन जैसे ऐस्पार्टिक प्रोटिएज़ों का; हिस्टिडीन क्षार है, ऐसिलित होने वाला अवशेष नहीं।एक हार्मोन लक्ष्य कोशिकाओं पर अपना पूर्ण प्रभाव कई घंटों बाद ही दिखाता है, और यदि अनुलेखन-संदमक ऐक्टिनोमाइसिन D हार्मोन के साथ दिया जाए तो प्रभाव समाप्त हो जाता है। यह हार्मोन सबसे संभवतः है
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उत्तर: A — कॉर्टिसॉल, जो DNA के हार्मोन अनुक्रिया तत्वों से बंधने वाले अंतःकोशिकीय ग्राही द्वारा क्रिया करता है
नए अनुलेखन पर निर्भर धीमा प्रभाव नाभिकीय ग्राही द्वारा काम करने वाले वसारागी हार्मोन की पहचान है: कॉर्टिसॉल ग्लूकोकॉर्टिकॉइड ग्राही से बंधता है, जो केंद्रक में जाकर हार्मोन अनुक्रिया तत्वों से बंधता है। शेष तीन विद्यमान प्रोटीनों को रूपांतरित करके (PKA फ़ॉस्फ़ोरिलीकरण, GLUT4 स्थानांतरण, फ़ॉस्फ़ोरिलेज़ सक्रियण) सेकंडों से मिनटों में क्रिया करते हैं, अतः अनुलेखन रोकने से वे समाप्त नहीं होते। इंसुलिन भ्रामक विकल्प है क्योंकि जीनों पर उसके भी धीमे प्रभाव होते हैं, पर यहाँ दी गई क्रिया-विधि को अनुलेखन नहीं चाहिए।एक कोशिका में एक ही ऐडिनिलिल साइक्लेज़ को नियंत्रित करने वाले Gs-युग्मित व Gi-युग्मित दोनों ग्राही हैं, और दोनों ग्राहियों के हार्मोन उपस्थित हैं। निम्नलिखित में से कौन-से उपचार कोशिका का cAMP स्तर और बढ़ाएँगे?
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उत्तर: A — कॉलरा टॉक्सिन, जो Gsα का ADP-राइबोसिलीकरण कर उसकी GTPase सक्रियता रोकता है; C — पर्टुसिस टॉक्सिन, जो Giα का ADP-राइबोसिलीकरण कर ग्राही द्वारा उसका सक्रियण रोकता है; D — कैफ़ीन, जो cAMP फ़ॉस्फ़ोडाइएस्टरेज़ को संदमित करता है
कॉलरा टॉक्सिन Gsα को GTP-बंधित, सक्रिय अवस्था में जकड़ देता है, अतः साइक्लेज़ लगातार चलता है। पर्टुसिस टॉक्सिन Gi ग्राही को Giα सक्रिय करने से रोकता है, जिससे साइक्लेज़ पर लगा अवरोध हट जाता है। कैफ़ीन cAMP का विनाश धीमा करता है। फ़ॉस्फ़ोलाइपेज़ C-β को रोकना Gq-युग्मित ग्राहियों की IP₃–DAG–Ca²⁺ शाखा को प्रभावित करता है और ऐडिनिलिल साइक्लेज़ या फ़ॉस्फ़ोडाइएस्टरेज़ पर क्रिया नहीं करता।कार्बोहाइड्रेट-समृद्ध आहार पर रखे थायमिन-न्यून प्राणी के रक्त में पाइरुवेट व लैक्टेट बढ़े हुए हैं। जिस एंज़ाइम की सक्रियता घटना इसे सबसे अच्छी तरह समझाता है, वह है
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उत्तर: D — पाइरुवेट डिहाइड्रोजिनेज़, जिसके पहले घटक को थायमिन पाइरोफ़ॉस्फ़ेट चाहिए
थायमिन पाइरोफ़ॉस्फ़ेट पाइरुवेट डिहाइड्रोजिनेज़ के E1 घटक का सहकारक है। इसके बिना पाइरुवेट क्रेब्स चक्र में प्रवेश नहीं कर पाता, अतः जमा होकर लैक्टेट की ओर मुड़ जाता है; इसीलिए कार्बोहाइड्रेट-भार बेरीबेरी को बिगाड़ता है। पाइरुवेट कार्बोक्सिलेज़ थायमिन नहीं, बायोटिन प्रयोग करता है, और लैक्टेट डिहाइड्रोजिनेज़ NAD⁺; दोनों थायमिन पर निर्भर नहीं। पाइरुवेट काइनेज़ को पाइरिडॉक्सल फ़ॉस्फ़ेट नहीं, K⁺ व Mg²⁺ चाहिए, और वह पाइरुवेट से पहले स्थित है।विटामिन K किसके लिए सहकारक के रूप में आवश्यक है?
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उत्तर: C — प्रोथ्रॉम्बिन व अन्य स्कंदन कारकों में ग्लूटामेट अवशेषों के γ-कार्बोक्सिलन हेतु
विटामिन K γ-ग्लूटामिल कार्बोक्सिलेज़ का सहकारक है, जो कारकों II, VII, IX व X में ग्लूटामेट को γ-कार्बोक्सीग्लूटामेट बनाता है; अतिरिक्त कार्बोक्सिल समूह Ca²⁺ बाँधकर कारकों को झिल्लियों से जोड़ते हैं। वारफ़रिन विटामिन K का पुनर्चक्रण रोकता है और इसलिए स्कंदन-रोधी है। कोलेजन हाइड्रॉक्सिलन को विटामिन C चाहिए, कैल्सिट्रिऑल बनाने वाला वृक्क-चरण विटामिन D उपापचय का है, और रेटिनल समावयवन दृष्टिपटल के विटामिन A चक्र का।किसी सूक्ष्म तत्व और उसे धारण करने वाले प्रोटीन या विटामिन की निम्नलिखित में से कौन-सी जोड़ियाँ सही हैं?
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उत्तर: A — ताँबा: हीमोसायनिन, अनेक मोलस्कों व संधिपादों का ऑक्सीजन वाहक; C — जस्ता: कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़, जो लाल रक्त कोशिकाओं में CO₂ का जलयोजन करता है
हीमोसायनिन दो ताँबा आयनों के बीच O₂ बाँधता है, और कार्बोनिक ऐनहाइड्रेज़ Zn²⁺ से बंधित जल को हाइड्रॉक्साइड बनाता है जो CO₂ पर आक्रमण करता है। साइटोक्रोम c ऑक्सीडेज़ में ताँबा व हीम लौह हैं, कोबाल्ट नहीं। विटामिन B₁₂ के कोरिन वलय में मॉलिब्डेनम नहीं, कोबाल्ट है; मॉलिब्डेनम ज़ैन्थीन ऑक्सीडेज़ जैसे एंज़ाइमों का सहकारक है।