जैवरसायन — जैवअणु, झिल्लियाँ, उपापचय व एंज़ाइम बलगतिकी

GATE जैवप्रौद्योगिकी (BT) पेपर का खंड 2 सामान्य जीवविज्ञान है, और यह एक शीर्षक के नीचे तीन विषय है: जैवरसायन, सूक्ष्मजीवविज्ञान व प्रतिरक्षाविज्ञान। यह अध्याय जैवरसायन है, वह भाग जिसमें सबसे अधिक गणना है, और खंड का दूसरा अध्याय सूक्ष्मजीवविज्ञान व प्रतिरक्षाविज्ञान समेटता है। क्रम पाठ्यक्रम का है: जैवअणुओं के चार वर्गों की संरचना व कार्य; जैविक झिल्लियाँ — चैनल, पंप, आणविक मोटर व क्रिया विभव; कार्बोहाइड्रेट, लिपिड, अमीनो अम्ल व न्यूक्लियोटाइड उपापचय का नियमन, जिसमें ग्लाइकोलिसिस, सिट्रिक अम्ल चक्र व वसा-अम्ल ऑक्सीकरण विस्तार से हैं; प्रकाश-संश्लेषण, श्वसन व इलेक्ट्रॉन परिवहन शृंखला; तथा एंज़ाइम — वर्गीकरण, उत्प्रेरक व नियामक युक्तियाँ, मिकाएलिस–मेंटेन बलगतिकी और तीन प्रकार का उत्क्रमणीय संदमन। यहाँ GATE के आंकिक प्रश्न ATP गणना, अपचयन विभवों से मुक्त ऊर्जा, नर्न्स्ट विभव व संदमित दरें हैं, और प्रत्येक का हल किया उदाहरण नीचे है।

1. जैवअणु — संरचना व कार्य

चार वर्ग, उनका बंध तथा जानने योग्य संरचनात्मक संख्याएँ
वर्गएकलक व बंधGATE क्या पूछता है
कार्बोहाइड्रेटग्लाइकोसिडिक बंधों (α या β) से जुड़े मोनोसैकेराइडस्टार्च व ग्लाइकोजन α(1→4) हैं जिनमें α(1→6) शाखाएँ हैं; सेलुलोज़ β(1→4) है; सुक्रोज़ (ग्लूकोज़ α1→β2 फ्रक्टोज़) अनपचायक है
लिपिडग्लिसरॉल से एस्टरीकृत वसा-अम्ल; फ़ॉस्फ़ोलिपिड; स्टेरॉलउभयरागी फ़ॉस्फ़ोलिपिड द्विस्तर बनाते हैं; सिस द्विबंध गलनांक घटाते व झिल्ली-तरलता बढ़ाते हैं; कोलेस्ट्रॉल तरलता को संतुलित रखता है
प्रोटीनपेप्टाइड बंधों से जुड़े बीस L-अमीनो अम्लपेप्टाइड बंध समतलीय व ट्रांस है; α-हेलिक्स में प्रति घुमाव 3.6 अवशेष व 0.54 nm अंतराल (प्रति अवशेष 0.15 nm) है; β-शीट समांतर या प्रतिसमांतर होती हैं; चतुर्थक संरचना उपइकाइयों का संयोजन है
न्यूक्लिक अम्ल3′→5′ फ़ॉस्फ़ोडाइएस्टर बंधों से जुड़े न्यूक्लियोटाइडB-DNA दक्षिणावर्ती है, प्रति घुमाव लगभग 10.5 bp, प्रति क्षार-युग्म 0.34 nm उठान; शारगाफ़: A = T, G = C; G·C में तीन हाइड्रोजन बंध हैं, अतः अधिक GC गलन ताप बढ़ाता है
⚠️ अतिवर्णता अंतर्ज्ञान के विपरीत दिशा में चलती है
द्विरज्जुकी DNA में ढेर लगे क्षार मुक्त क्षारों से कम UV अवशोषित करते हैं, अतः DNA पिघलाने पर उसका A260 बढ़ता है — अतिवर्णी प्रभाव। Tm उस वृद्धि के मध्यबिंदु का ताप है, और यह GC मात्रा व आयनी सामर्थ्य के साथ बढ़ता है, क्योंकि धनायन दोनों फ़ॉस्फ़ेट मेरुदंडों के बीच के प्रतिकर्षण को ढक देते हैं।

2. जैविक झिल्लियाँ — चैनल, पंप, मोटर व क्रिया विभव

तरल-मोज़ेक झिल्ली समाकलित व परिधीय प्रोटीन वहन करने वाली फ़ॉस्फ़ोलिपिड द्विस्तर है। छोटे अध्रुवीय अणु साधारण विसरण से पार होते हैं; आयनों व ध्रुवीय विलेयों को प्रोटीन चाहिए। चैनल (जैसे वोल्टता-नियंत्रित Na⁺ व K⁺ चैनल तथा एक्वापोरिन) विलेयों को उनकी वैद्युतरासायनिक प्रवणता के अनुदिश तेज़ी से बहने देते हैं; वाहक बंधते हैं व संतृप्त होते हैं, एंज़ाइमों की तरह (GLUT ग्लूकोज़ परिवाहक)। प्राथमिक सक्रिय परिवहन सीधे ATP व्यय करता है: Na⁺/K⁺-ATPase प्रति ATP 3 Na⁺ बाहर व 2 K⁺ भीतर ले जाता है, जिससे वह वैद्युतजनक है। द्वितीयक सक्रिय परिवहन किसी अन्य पंप द्वारा बनी प्रवणता व्यय करता है — आंत्र उपकला का Na⁺–ग्लूकोज़ सहपरिवाहक Na⁺ प्रवणता के सहारे ग्लूकोज़ को ऊपर की ओर ले जाता है; प्रतिपरिवाहक दो विलेयों को विपरीत दिशाओं में ले जाते हैं। आणविक मोटर ATP जल-अपघटन को किसी पथ पर गति में बदलते हैं: ऐक्टिन तंतुओं पर मायोसिन, सूक्ष्मनलिकाओं के धन सिरे की ओर काइनेसिन व ऋण सिरे की ओर डाइनिन।

नर्न्स्ट समीकरण एक आयन का साम्य विभव देता है: E = (RT/zF) ln(C_बाहर/C_भीतर), जो 37 °C पर लगभग (61.5/z) log₁₀(C_बाहर/C_भीतर) mV है। बाहर 5 mM व भीतर 140 mM वाले K⁺ हेतु E_K = 61.5 × log₁₀(5/140) = 61.5 × (−1.447) ≈ −89 mV। तंत्रिका कोशिका का विराम विभव (लगभग −70 mV) E_K के निकट रहता है क्योंकि विरामावस्था की झिल्ली K⁺ हेतु सर्वाधिक पारगम्य है। क्रिया विभव में वोल्टता-नियंत्रित Na⁺ चैनल खुलते हैं और Na⁺ भीतर दौड़ता है (धनात्मक E_Na की ओर विध्रुवण); फिर Na⁺ चैनल निष्क्रिय होते हैं व विलंबित K⁺ चैनल खुलते हैं, अतः K⁺ बाहर जाता है (पुनर्ध्रुवण, प्रायः अतिध्रुवण तक)। Na⁺ चैनलों की निष्क्रियता ही दुर्दम्य काल उत्पन्न करती है और चालन को एक-दिशीय बनाती है।

⚠️ नर्न्स्ट विभव का चिह्न बाहर-बटा-भीतर अनुपात के अनुसार होता है
C_बाहर/C_भीतर लिखें, कभी उलटा नहीं, तो चिह्न स्वयं ठीक आता है: K⁺ भीतर सांद्र है, अतः लघुगणक ऋणात्मक और E_K ऋणात्मक है; Na⁺ व Ca²⁺ बाहर सांद्र हैं, अतः उनके विभव धनात्मक हैं। Ca²⁺ हेतु z = 2 याद रखें, जो 61.5 mV गुणक को आधा कर देता है।

3. उपापचय व उसका नियमन — ग्लाइकोलिसिस, सिट्रिक अम्ल चक्र व वसा-अम्ल ऑक्सीकरण

ग्लाइकोलिसिस कोशिकाद्रव्य में ग्लूकोज़ को 2 पाइरुवेट में तोड़ता है, और शुद्ध लब्धि 2 ATP व 2 NADH है। इसके तीन अनुत्क्रमणीय चरण इसके नियंत्रण बिंदु हैं — हेक्सोकाइनेज़, फ़ॉस्फ़ोफ्रक्टोकाइनेज़-1 (PFK-1) व पाइरुवेट काइनेज़ — और PFK-1 प्रतिबद्ध, सबसे कड़ाई से नियमित चरण है: AMP व फ्रक्टोज़-2,6-बिसफ़ॉस्फ़ेट से सक्रिय, ATP व सिट्रेट से संदमित। ग्लूकोनियोजेनेसिस ठीक उन्हीं तीन चरणों को पार्श्वपथ से लाँघकर ग्लाइकोलिसिस को उलटता है (PEP कार्बोक्सीकाइनेज़ सहित पाइरुवेट कार्बोक्सिलेज़, फ्रक्टोज़-1,6-बिसफ़ॉस्फ़ेटेज़, ग्लूकोज़-6-फ़ॉस्फ़ेटेज़), और फ्रक्टोज़-2,6-बिसफ़ॉस्फ़ेट इस जोड़ी को विपरीत रूप से नियमित करता है ताकि दोनों पथ एक साथ न चलें। पाइरुवेट डिहाइड्रोजिनेज़ माइटोकॉन्ड्रिया में पाइरुवेट को ऐसीटिल-CoA, CO₂ व NADH में बदलता है। सिट्रिक अम्ल चक्र से प्रत्येक ऐसीटिल-CoA 3 NADH, 1 FADH₂, 1 GTP (या ATP) व 2 CO₂ देता है, और नियंत्रण सिट्रेट सिंथेज़, आइसोसिट्रेट डिहाइड्रोजिनेज़ व α-कीटोग्लूटेरेट डिहाइड्रोजिनेज़ पर है। एक ग्लूकोज़ का पूर्ण ऑक्सीकरण लगभग 30–32 ATP देता है, जो उस शटल पर निर्भर है जो कोशिकाद्रव्यी NADH को माइटोकॉन्ड्रिया में ले जाता है।

ℹ️ उदाहरण: पामिटेट की ATP लब्धि
पामिटेट (C16) 2 ATP तुल्यांकों (ATP → AMP + PPᵢ) की लागत पर पामिटॉयल-CoA में सक्रिय होता है, कार्निटीन शटल से माइटोकॉन्ड्रिया में प्रवेश करता है, और β-ऑक्सीकरण के 7 चक्रों से गुज़रकर 8 ऐसीटिल-CoA, 7 FADH₂ व 7 NADH देता है। चक्र से प्रति ऐसीटिल-CoA 10 ATP, प्रति FADH₂ 1.5 व प्रति NADH 2.5 लेकर: 80 + 10.5 + 17.5 = 108, सक्रियण हेतु 2 घटाकर = 106 ATP। जाल है 8 ऐसीटिल-CoA हेतु 8 चक्र गिनना — अंतिम विदलन एक साथ दो ऐसीटिल-CoA मुक्त करता है।
  • लिपिड उपापचय ऐसीटिल-CoA कार्बोक्सिलेज़ पर नियमित होता है, जो वसा-अम्ल संश्लेषण का प्रतिबद्ध चरण है: सिट्रेट उसे सक्रिय करता है, पामिटॉयल-CoA व AMP-काइनेज़ द्वारा फ़ॉस्फ़ोरिलीकरण उसे संदमित करते हैं। उसका उत्पाद मैलोनिल-CoA कार्निटीन ऐसिलट्रांसफ़रेज़ I को संदमित करता है, अतः संश्लेषण व ऑक्सीकरण साथ नहीं चलते।
  • अमीनो अम्ल अपना नाइट्रोजन ट्रांसऐमिनेशन (पिरिडॉक्सल फ़ॉस्फ़ेट एंज़ाइम) व ग्लूटामेट के ऑक्सीकारी विऐमिनन से खोते हैं; नाइट्रोजन यूरिया के रूप में निकलता है, और यूरिया चक्र कार्बामॉयल फ़ॉस्फ़ेट सिंथेटेज़ I पर नियंत्रित है, जिसे N-ऐसीटिलग्लूटामेट चाहिए। कार्बन कंकाल ग्लूकोजनिक या कीटोजनिक होते हैं।
  • न्यूक्लियोटाइड नव-संश्लेषण से (प्यूरिन PRPP पर IMP तक निर्मित; पिरिमिडीन पहले वलय के रूप में, फिर PRPP से जुड़कर) या बचाव-पथ से बनते हैं। जीवाणुओं में ऐस्पार्टेट ट्रांसकार्बामॉयलेज़ क्लासिक अपरस्थानिक एंज़ाइम है — CTP उसे संदमित, ATP सक्रिय करता है — और राइबोन्यूक्लियोटाइड रिडक्टेज़ अपरस्थानिक नियंत्रण में चारों डीऑक्सीराइबोन्यूक्लियोटाइड बनाता है।

4. प्रकाश-संश्लेषण, श्वसन व इलेक्ट्रॉन परिवहन शृंखला

थाइलेकॉइड की प्रकाश अभिक्रियाओं में प्रकाशतंत्र II (अभिक्रिया केंद्र P680) अपने ऑक्सीजन-उत्सर्जी संकुल पर जल का ऑक्सीकरण कर O₂ मुक्त करता है; इलेक्ट्रॉन प्लास्टोक्विनोन, साइटोक्रोम b₆f संकुल व प्लास्टोसायनिन से होकर प्रकाशतंत्र I (P700) तक, फिर फ़ेरेडॉक्सिन व फ़ेरेडॉक्सिन–NADP⁺ रिडक्टेज़ तक जाते हैं। यह अचक्रीय Z-योजना NADPH बनाती है और प्रोटॉन प्रवणता से ATP; केवल PSI के चारों ओर चक्रीय प्रवाह केवल ATP बनाता है, न NADPH न O₂। पीठिका में केल्विन चक्र RuBisCO से प्रति CO₂ 3 ATP व 2 NADPH की लागत पर CO₂ स्थिर करता है, अतः प्रति हेक्सोज़ 18 ATP व 12 NADPH। RuBisCO O₂ भी स्वीकार करता है (प्रकाश-श्वसन); C4 पौधे पर्णमध्यक कोशिकाओं में PEP कार्बोक्सिलेज़ व पूलाच्छद कोशिकाओं में विकार्बोक्सिलन द्वारा उसके चारों ओर CO₂ सांद्रित करते हैं, और CAM पौधे दोनों चरणों को स्थान के बजाय समय में अलग करते हैं।

माइटोकॉन्ड्रियल इलेक्ट्रॉन परिवहन शृंखला व उसके क्लासिक संदमक
घटकभूमिकासंदमक
संकुल I (NADH डिहाइड्रोजिनेज़)NADH → यूबिक्विनोन; प्रोटॉन पंप करता हैरोटेनोन
संकुल II (सक्सिनेट डिहाइड्रोजिनेज़)सक्सिनेट से FADH₂ → यूबिक्विनोन; कोई प्रोटॉन पंप नहीं करतामैलोनेट (प्रतिस्पर्धी, सक्सिनेट स्थल पर)
संकुल III (साइटोक्रोम bc₁)यूबिक्विनॉल → साइटोक्रोम c; प्रोटॉन पंप करता है (Q चक्र)ऐन्टिमाइसिन A
संकुल IV (साइटोक्रोम c ऑक्सीडेज़)साइटोक्रोम c → O₂, अंतिम ग्राही; प्रोटॉन पंप करता हैसायनाइड, ऐज़ाइड, कार्बन मोनोऑक्साइड
ATP सिंथेज़ (F₀F₁)F₀ से वापस प्रोटॉन प्रवाह F₁ में ATP संश्लेषण चलाता हैओलिगोमाइसिन; 2,4-डाइनाइट्रोफ़ीनॉल जैसे अयुग्मक इसके बजाय प्रवणता नष्ट करते हैं

किसी इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण की मुक्त ऊर्जा मानक अपचयन विभवों के अंतर से निकलती है: ΔG°′ = −nFΔE°′। NADH (E°′ = −0.320 V) से O₂ (½O₂/H₂O हेतु E°′ = +0.816 V) तक ΔE°′ = 1.136 V व n = 2, अतः ΔG°′ = −2 × 96.485 kJ mol⁻¹ V⁻¹ × 1.136 V ≈ −219 kJ/mol — जो प्रोटॉन प्रवणता से युग्मित होकर लगभग 2.5 ATP हेतु पर्याप्त है (NADH का P/O अनुपात; FADH₂ हेतु 1.5)। अयुग्मक इलेक्ट्रॉन प्रवाह व O₂ उपभोग चलने देते हैं जबकि ATP संश्लेषण रुक जाता है, और ऊर्जा ऊष्मा के रूप में मुक्त होती है — भूरी वसा में थर्मोजेनिन का यही सिद्धांत है।

5. एंज़ाइम — वर्गीकरण, युक्तियाँ, मिकाएलिस–मेंटेन बलगतिकी व संदमन

एंज़ाइम आयोग सात वर्ग गिनता है: 1 ऑक्सीडोरिडक्टेज़, 2 ट्रांसफ़रेज़, 3 हाइड्रोलेज़, 4 लायेज़, 5 आइसोमरेज़, 6 लाइगेज़ व 7 ट्रांसलोकेज़, अंतिम वर्ग 2018 में उन एंज़ाइमों हेतु जोड़ा गया जो आयनों या अणुओं को झिल्लियों के पार ले जाते हैं। एंज़ाइम सक्रियण ऊर्जा घटाकर अभिक्रियाएँ तेज़ करते हैं, ΔG या साम्य स्थिरांक बदलकर कभी नहीं, और वे चार उत्प्रेरक युक्तियाँ अपनाते हैं: सहसंयोजी उत्प्रेरण (काइमोट्रिप्सिन के Ser–His–Asp त्रिक का सेरीन), सामान्य अम्ल–क्षार उत्प्रेरण, धातु-आयन उत्प्रेरण व सन्निकटन द्वारा उत्प्रेरण (अधःस्तरों को सही अभिविन्यास में साथ थामना)। उनकी सक्रियता चार नियामक युक्तियों से नियमित होती है: अपरस्थानिक नियंत्रण, समएंज़ाइम, उत्क्रमणीय सहसंयोजी रूपांतरण (सबसे बढ़कर फ़ॉस्फ़ोरिलीकरण) तथा ज़ाइमोजन का प्रोटीनअपघटनी सक्रियण (ट्रिप्सिनोजन से ट्रिप्सिन)।

ES संकुल पर स्थायी-अवस्था मान्यता से प्राप्त मिकाएलिस–मेंटेन बलगतिकी v = Vmax[S]/(Km + [S]) देती है। [S] = Km पर v = Vmax/2; [S] = 3Km पर v = 0.75 Vmax; [S] ≫ Km पर एंज़ाइम संतृप्त है और दर अधःस्तर में शून्य कोटि की है। kcat = Vmax/[E]t आवर्तन संख्या है, और kcat/Km विशिष्टता स्थिरांक है, जिसकी ऊपरी सीमा विसरण द्वारा लगभग 10⁸–10⁹ M⁻¹s⁻¹ तय होती है। लाइनवीवर–बर्क आलेख समीकरण को 1/v = (Km/Vmax)(1/[S]) + 1/Vmax के रूप में रैखिक बनाता है: प्रवणता Km/Vmax, y-अंतःखंड 1/Vmax, x-अंतःखंड −1/Km।

उत्क्रमणीय संदमन, जहाँ α = 1 + [I]/Kᵢ
प्रकारसंदमक बंधता हैआभासी Km व Vmaxलाइनवीवर–बर्क रेखाएँ
प्रतिस्पर्धीमुक्त एंज़ाइम से, सक्रिय स्थल परKm बढ़कर αKm; Vmax अपरिवर्तित — उच्च [S] से पार पाया जाता हैy-अक्ष पर मिलती हैं
अप्रतिस्पर्धीकेवल ES संकुल सेKm व Vmax दोनों एक ही गुणक से घटते हैंसमांतर
अस्पर्धी (शुद्ध)E व ES से समान बंधुता सहित, सक्रिय स्थल से दूरVmax घटकर Vmax/α; Km अपरिवर्तितx-अक्ष पर −1/Km पर मिलती हैं
ℹ️ उदाहरण: प्रतिस्पर्धी रूप से संदमित दर
Vmax = 100 µmol/min, Km = 2 mM, [S] = 6 mM, [I] = 2 mM पर Kᵢ = 1 mM वाला प्रतिस्पर्धी संदमक। α = 1 + 2/1 = 3, अतः आभासी Km 6 mM है और v = 100 × 6/(6 + 6) = 50 µmol/min, जबकि असंदमित 75 µmol/min। α को Vmax पर लगाना संदमक को अस्पर्धी मानना होगा।

मुख्य बिंदु

  • B-DNA: प्रति घुमाव लगभग 10.5 bp व प्रति क्षार-युग्म 0.34 nm; α-हेलिक्स: प्रति घुमाव 3.6 अवशेष व 0.54 nm अंतराल; DNA पिघलाने पर A260 बढ़ता है।
  • Na⁺/K⁺-ATPase प्रति ATP 3 Na⁺ बाहर व 2 K⁺ भीतर ले जाता है; 37 °C पर E = (61.5/z) log₁₀(C_बाहर/C_भीतर) mV, 5/140 mM पर K⁺ हेतु लगभग −89 mV।
  • ग्लाइकोलिसिस शुद्ध 2 ATP व 2 NADH देता है और PFK-1 मुख्य नियंत्रण है; प्रत्येक ऐसीटिल-CoA 3 NADH, 1 FADH₂, 1 GTP देता है; β-ऑक्सीकरण के 7 चक्रों के बाद पामिटेट शुद्ध 106 ATP देता है।
  • ΔG°′ = −nFΔE°′: NADH से O₂ तक लगभग −219 kJ/mol; केल्विन चक्र प्रति CO₂ 3 ATP व 2 NADPH व्यय करता है; सायनाइड संकुल IV, रोटेनोन संकुल I, ओलिगोमाइसिन ATP सिंथेज़ को रोकता है।
  • प्रतिस्पर्धी संदमन केवल Km बढ़ाता है (रेखाएँ y-अक्ष पर मिलती हैं); अप्रतिस्पर्धी दोनों घटाता है (समांतर रेखाएँ); शुद्ध अस्पर्धी केवल Vmax घटाता है (रेखाएँ x-अक्ष पर मिलती हैं)।

अभ्यास प्रश्न (13)

उत्तर खोलने से पहले प्रत्येक प्रश्न हल करें। हर व्याख्या सही विकल्प के साथ लुभावना गलत विकल्प भी बताती है, क्योंकि अंक वहीं जाते हैं।

  1. B-DNA में प्रति क्षार-युग्म अक्षीय उठान लगभग है

    1. 0.34 nm
    2. 3.4 nm
    3. 0.15 nm
    4. 0.54 nm
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — 0.34 nm

    B-DNA में आसन्न क्षार-युग्म 0.34 nm की दूरी पर ढेर लगे हैं, और प्रति घुमाव लगभग 10.5 bp के साथ एक कुंडलित घुमाव लगभग 3.4–3.6 nm है — यहीं से 3.4 nm वाला भ्रामक विकल्प आता है। प्रति अवशेष 0.15 nm व 0.54 nm अंतराल प्रोटीन α-हेलिक्स के हैं।

  2. 37 °C पर किसी कोशिका के बाहर [K⁺] 5 mM व भीतर 140 mM है। E = 61.5 log₁₀(C_बाहर/C_भीतर) mV लेते हुए K⁺ का साम्य विभव ______ mV है (निकटतम पूर्णांक तक)।

    संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।

    उत्तर देखें

    उत्तर: -89

    log₁₀(5/140) = log₁₀(0.0357) = −1.447, तथा 61.5 × (−1.447) = −89.0 mV। चिह्न ऋणात्मक है क्योंकि K⁺ भीतर सांद्र है; अनुपात को C_भीतर/C_बाहर उलट देने से +89 mV आता है, जो सबसे आम चूक है।

  3. प्रति ATP अणु के जल-अपघटन पर Na⁺/K⁺-ATPase

    1. 3 Na⁺ बाहर व 2 K⁺ भीतर ले जाता है
    2. 2 Na⁺ बाहर व 3 K⁺ भीतर ले जाता है
    3. 3 Na⁺ भीतर व 2 K⁺ बाहर ले जाता है
    4. 1 Na⁺ का 1 K⁺ से विद्युत-उदासीन विनिमय करता है
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — 3 Na⁺ बाहर व 2 K⁺ भीतर ले जाता है

    पंप प्रति चक्र 3 Na⁺ बाहर व 2 K⁺ भीतर ले जाता है, अतः हर बार एक शुद्ध धन आवेश बाहर ले जाता है और वैद्युतजनक है। यही Na⁺ प्रवणता फिर Na⁺–ग्लूकोज़ सहपरिवाहक जैसे द्वितीयक सक्रिय परिवाहक व्यय करते हैं; उलटे व विद्युत-उदासीन विकल्प दिशा व रससमीकरणमिति दोनों गलत बताते हैं।

  4. NADH हेतु P/O अनुपात 2.5 व FADH₂ हेतु 1.5, तथा सिट्रिक अम्ल चक्र में ऑक्सीकृत प्रति ऐसीटिल-CoA 10 ATP लेते हुए, पामिटेट (C16) के एक अणु के पूर्ण ऑक्सीकरण से बनने वाले शुद्ध ATP की संख्या ______ है।

    संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।

    उत्तर देखें

    उत्तर: 106

    β-ऑक्सीकरण के सात चक्र 8 ऐसीटिल-CoA, 7 FADH₂ व 7 NADH देते हैं: 8 × 10 + 7 × 1.5 + 7 × 2.5 = 80 + 10.5 + 17.5 = 108 ATP। पामिटॉयल-CoA में सक्रियण 2 ATP तुल्यांक (ATP → AMP) लेता है, शेष 106। 108 उत्तर सक्रियण भूलता है; 8 चक्र गिनना FADH₂ व NADH दोनों को बढ़ा देता है।

  5. ग्लाइकोलिसिस का प्रतिबद्ध चरण फ़ॉस्फ़ोफ्रक्टोकाइनेज़-1 अपरस्थानिक रूप से सक्रिय होता है

    1. फ्रक्टोज़-2,6-बिसफ़ॉस्फ़ेट व AMP से
    2. ATP व सिट्रेट से
    3. ग्लूकोज़-6-फ़ॉस्फ़ेट व NADH से
    4. ऐसीटिल-CoA व ऐलानिन से
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — फ्रक्टोज़-2,6-बिसफ़ॉस्फ़ेट व AMP से

    PFK-1 ऊर्जा आवेश पर अनुक्रिया करता है: AMP (निम्न ऊर्जा) व फ्रक्टोज़-2,6-बिसफ़ॉस्फ़ेट (ग्लाइकोलिसिस चलाने का हार्मोनी संकेत) उसे सक्रिय करते हैं, जबकि ATP व सिट्रेट (ऊर्जा व जैवसंश्लेषी पूर्ववर्ती पर्याप्त) उसे संदमित करते हैं। ATP-व-सिट्रेट वाला विकल्प संदमक गिनाता है, सक्रियक नहीं।

  6. एक ऐसीटिल-CoA से आरंभ होने वाले सिट्रिक अम्ल चक्र के एक चक्कर हेतु निम्न में से कौन-से सही हैं?

    1. तीन NADH बनते हैं।
    2. CO₂ के दो अणु मुक्त होते हैं।
    3. चक्र के किसी एंज़ाइम द्वारा O₂ सीधे उपभुक्त होता है।
    4. सक्सिनेट डिहाइड्रोजिनेज़ इलेक्ट्रॉन परिवहन शृंखला का संकुल II भी है।
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — तीन NADH बनते हैं।; B — CO₂ के दो अणु मुक्त होते हैं।; D — सक्सिनेट डिहाइड्रोजिनेज़ इलेक्ट्रॉन परिवहन शृंखला का संकुल II भी है।

    प्रत्येक चक्कर 3 NADH, 1 FADH₂, 1 GTP व 2 CO₂ देता है, और सक्सिनेट डिहाइड्रोजिनेज़ चक्र का वह एंज़ाइम है जो संकुल II के रूप में आंतरिक झिल्ली में धँसा है। चक्र स्वयं O₂ उपयोग नहीं करता — उसे O₂ केवल अप्रत्यक्ष रूप से चाहिए, क्योंकि ETC को उसके NADH व FADH₂ का पुनःऑक्सीकरण करना होता है।

  7. NAD⁺/NADH हेतु E°′ = −0.320 V व ½O₂/H₂O हेतु E°′ = +0.816 V, तथा F = 96.485 kJ mol⁻¹ V⁻¹ दिए हैं; O₂ द्वारा NADH के ऑक्सीकरण हेतु ΔG°′ का परिमाण ______ kJ/mol है (निकटतम पूर्णांक तक)।

    संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।

    उत्तर देखें

    उत्तर: 219

    ΔE°′ = 0.816 − (−0.320) = 1.136 V और दो इलेक्ट्रॉन स्थानांतरित होते हैं, अतः ΔG°′ = −nFΔE°′ = −2 × 96.485 × 1.136 = −219.2 kJ/mol, परिमाण 219। n = 1 लेने से उत्तर आधा लगभग 110 हो जाता है, और विभवों को गलत ढंग से घटाने पर 0.496 V मिलता है।

  8. सायनाइड विषाक्तता श्वसन को रोकती है, संदमित करके

    1. साइटोक्रोम c ऑक्सीडेज़ (संकुल IV) को
    2. NADH डिहाइड्रोजिनेज़ (संकुल I) को
    3. ATP सिंथेज़ के F₀ प्रोटॉन चैनल को
    4. साइटोक्रोम bc₁ संकुल (संकुल III) को
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — साइटोक्रोम c ऑक्सीडेज़ (संकुल IV) को

    सायनाइड साइटोक्रोम c ऑक्सीडेज़ के फ़ेरिक हीम a₃ से बंधकर O₂ तक इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण रोकता है, जैसे ऐज़ाइड व कार्बन मोनोऑक्साइड। रोटेनोन संकुल I पर, ऐन्टिमाइसिन A संकुल III पर व ओलिगोमाइसिन F₀ चैनल पर कार्य करता है — प्रत्येक भ्रामक विकल्प एक वास्तविक संदमक है जिसे गलत स्थल से जोड़ा गया है।

  9. किसी संदमक की उपस्थिति में किसी एंज़ाइम का लाइनवीवर–बर्क आलेख असंदमित रेखा के समांतर रेखा देता है। संदमन है

    1. अप्रतिस्पर्धी — Km व Vmax दोनों एक ही गुणक से घटते हैं
    2. प्रतिस्पर्धी — Km बढ़ता है, Vmax अपरिवर्तित
    3. शुद्ध अस्पर्धी — Vmax घटता है, Km अपरिवर्तित
    4. अनुत्क्रमणीय — एंज़ाइम सांद्रता घटती है
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — अप्रतिस्पर्धी — Km व Vmax दोनों एक ही गुणक से घटते हैं

    लाइनवीवर–बर्क रेखा की प्रवणता Km/Vmax है। अप्रतिस्पर्धी संदमक Km व Vmax दोनों को α′ से भाग देता है, अतः प्रवणता अपरिवर्तित रहती है और रेखा समांतर ऊपर खिसकती है। प्रतिस्पर्धी संदमन रेखा को y-अंतःखंड के परितः घुमाता है और शुद्ध अस्पर्धी x-अंतःखंड के परितः, अतः कोई भी प्रवणता नहीं बचाता।

  10. किसी एंज़ाइम का Vmax = 100 µmol/min व Km = 2 mM है। Kᵢ = 1 mM वाले प्रतिस्पर्धी संदमक के 2 mM की उपस्थिति में [S] = 6 mM पर अभिक्रिया दर ______ µmol/min है।

    संख्यात्मक उत्तर — मान टाइप करें।

    उत्तर देखें

    उत्तर: 50

    α = 1 + [I]/Kᵢ = 1 + 2/1 = 3, अतः आभासी Km = 3 × 2 = 6 mM और Vmax अपरिवर्तित: v = 100 × 6/(6 + 6) = 50 µmol/min। संदमक के बिना v = 100 × 6/8 = 75; इसके बजाय Vmax को α से भाग देने पर 25 आता है, जो अस्पर्धी उत्तर है।

  11. किसी शुद्ध अस्पर्धी संदमक हेतु निम्न में से कौन-से सत्य हैं?

    1. आभासी Vmax घटता है।
    2. आभासी Km अपरिवर्तित रहता है।
    3. संदमक सहित व रहित लाइनवीवर–बर्क रेखाएँ x-अक्ष पर मिलती हैं।
    4. [S] को पर्याप्त बढ़ाकर संदमन पर पार पाया जा सकता है।
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — आभासी Vmax घटता है।; B — आभासी Km अपरिवर्तित रहता है।; C — संदमक सहित व रहित लाइनवीवर–बर्क रेखाएँ x-अक्ष पर मिलती हैं।

    E व ES से समान रूप से बंधना अधःस्तर स्तर चाहे जो हो, सक्रिय एंज़ाइम का एक अंश हटा देता है, अतः Vmax घटकर Vmax/α होता है जबकि Km अपरिवर्तित रहता है, और रेखाएँ x-अंतःखंड −1/Km साझा करती हैं। चूँकि संदमक सक्रिय स्थल हेतु स्पर्धा नहीं करता, [S] बढ़ाने से वह नहीं हटता — यह गुण प्रतिस्पर्धी संदमन का है।

  12. CO₂ के एक अणु को कार्बोहाइड्रेट में स्थिर करने हेतु केल्विन चक्र उपभोग करता है

    1. 3 ATP व 2 NADPH
    2. 2 ATP व 3 NADPH
    3. 18 ATP व 12 NADPH
    4. 1 ATP व 1 NADPH
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — 3 ATP व 2 NADPH

    प्रति CO₂, दो 3-फ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट के अपचयन में 2 ATP व 2 NADPH और राइबुलोज़-1,5-बिसफ़ॉस्फ़ेट के पुनर्जनन में 1 और ATP लगता है, अतः 3 ATP व 2 NADPH। 18 ATP व 12 NADPH वाला विकल्प पूरे हेक्सोज़, यानी छह CO₂, की लागत है — प्रति-CO₂ को प्रति-ग्लूकोज़ समझ लेने की सामान्य भ्रांति।

  13. जल के योग द्वारा बंध तोड़ने वाले एंज़ाइम किस EC वर्ग के हैं

    1. 3 — हाइड्रोलेज़
    2. 4 — लायेज़
    3. 2 — ट्रांसफ़रेज़
    4. 6 — लाइगेज़
    उत्तर देखें

    उत्तर: A — 3 — हाइड्रोलेज़

    प्रोटीएज़, लाइपेज़ व फ़ॉस्फ़ेटेज़ जैसे हाइड्रोलेज़ (EC 3) बंध तोड़ने हेतु जल का उपयोग करते हैं। लायेज़ (EC 4) भी बंध तोड़ते हैं पर बिना जल या ऑक्सीकरण के, प्रायः द्विबंध बनाते हुए, इसीलिए वे लुभावने गलत विकल्प हैं; लाइगेज़ (EC 6) ATP का उपयोग कर अणुओं को जोड़ते हैं।